掌握氨基酸结构特点生化考纲.docx

掌握氨基酸结构特点；

氨基酸结构特点

1.蛋白质分子的基本组成单位。20+2种，除脯为α-亚氨基酸、甘不含手性碳原子外，其余L-α-氨基酸。

2.每种氨基酸分子中至少有一个氨基和一个羧基链接在同一个碳原子上

3.各种氨基酸之间的区别在于R基（侧链基团）的不同

蛋白质各级结构的概念；

肽是氨基酸之间以肽键连接形成的线性聚合物，也称肽链。蛋白质是由一条或多条具有确定氨基酸序列的多肽链构成的大分子。

肽中氨基酸单位（氨基酸残基）间的连键，通常由一氨基酸的α-羧基与另一氨基酸的α-氨基脱水反应而成，表示为-CO-NH-。

蛋白质一级结构（primarystructure）：由氨基酸在多肽链中的数目、类型和顺序所描述的多肽链的基本结构。它包括二硫键，但是排除了除氨基酸α-碳原子的构型以外的原子空间排列，不等于分子的共价结构。

蛋白质二级结构（secondarystructure）：指多肽链主链在一级结构的基础上进一步的盘旋或折叠，从而形成有规律的构象，如α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规卷曲等，这些结构又称为主链构象的结构单元。维系二级结构的力是氢健。二级结构不涉及氨基酸残基的侧链构象。

结构域（domain）：也指功能域，在较大的蛋白质分子或亚基中，多肽链往往由两个或两个以上的相对独立的三维实体，缔合而成三级结构，三维实体之间靠松散的肽链连接，这种相对独立的三维实体称为结构域。

模体(motif)：表示具有特定功能的或作为一个独立结构域一部分的相邻的二级结构的聚合体，它一般被称为功能模体或结构模体，相当于超二级结构。模体和结构域一起组成了蛋白质的三级结构。

蛋白质三级结构(tertiarystructure）：指一条多肽链在二级结构（超二级结构及结构域）的基础上，进一步地盘绕、折叠，从而产生特定的空间结构或者说三级结构是指多肽链中所有原子的空间排布。维系三级结构的力有疏水作用力、氢键、范德瓦尔斯力、盐键（静电作用力）。另外二硫键在某些蛋白质中也起非常重要的作用。

蛋白质四级结构(quaternarystructure)：有许多蛋白质是由两个或两个以上的具有独立三级结构的亚基通过一些非共价键结构结合成为多聚体，这些亚基的结构是可以相同的，也可以是不同的。四级结构指亚基的种类、数目及各个亚基在寡聚蛋白中的空间排布和亚基之间的相互作用。维系四级结构的力有疏水作用力、氢键、范德瓦尔斯力、盐键（静电作用力）。

蛋白质各级结构与功能的关系；

关系

蛋白质的一级结构决定其三维结构，三维结构直接决定功能。

多数蛋白一旦合成即折叠开始行使功能，少数成为天然无折叠。

蛋白质行使功能时需要构象变化，或大或小。

似构似能，类能类构。

一级结构反应亲缘关系—同源物、类似物。

纤维蛋白：α、β、胶原。

三、球蛋白

（1）血红蛋白和肌红蛋白的结构与功能的比较

相同：血红蛋白亚基与肌红蛋白相似的三级结构（含8个α-螺旋片段和铁卟啉Fe2+配位几何相似），表明有相似的氧结合机理。

不同：肌红蛋白是单体蛋白，其氧结合曲线呈双曲线特征，表明在低氧时对氧有高亲和力，有利于从含氧量少的血液中吸取氧；血红蛋白是寡聚蛋白，氧合曲线呈S形特征，表明在低氧时（脱氧血红蛋白）对氧有低亲和力，在高氧时（氧合血红蛋白）对氧有高亲和力。

血红蛋白的S形氧合曲线也表明其亚基间有协同效应。已知血红蛋白中α亚基和β亚基之间具有最强烈和紧密的接触，氧合期间血红蛋白的构象变化，α/β对旋转并滑动，导致两个β亚基靠近（铁原子间距缩小了，中央腔变窄。协同结合使血红蛋白对组织与肺中氧气浓度的细小差别更敏感，在肺或鳃中血红蛋白几乎全部被氧饱和；在组织毛细血管中氧几乎全部释放。这样血红蛋白在O2浓度高的肺中结合氧气，在氧气浓度低的组织中释放O2，从而极为有效地运输氧。

（2）血红蛋白的别构效应、波尔效应

1.别构效应：一个配基（ligand）与蛋白质结合影响该蛋白质的其余结合位点与其配基的亲和性。配基泛指与蛋白质结合的物质。与别构部位结合，引起别构效应的配基称为别构效应剂。别构效应剂与影响结合的配基可以相同，如血红蛋白中氧的协同结合；也可以不同，如2，3-二磷酸甘油酸（BPG）对血红蛋白结合氧的影响。

BPG对血红蛋白结合氧的影响：BPG带多个负电荷，能结合在脱氧血红蛋白的中央腔，并降低血红蛋白对氧的亲和力。

2.研究蛋白质亚基之间协同效应：协同性的数学模型……协同动力学的Hill作图法。

3.降低血红蛋白与氧结合的波尔效应：H+、CO2。

H+对血红蛋白结合氧的影响：高浓度的质子促进氧从氧合血红蛋白上解离下来。机理：脱氧血红蛋白某质子结合位点（如β链146位的组氨酸）对质子的亲和性比起氧合状态时更高，因此高浓度的质子有利于血红蛋白以脱氧形式存在。

CO2对血红蛋白结合氧的影响：CO