生化考纲名解.docx

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掌握氨基酸结构特点;

蛋白质各级结构的概念;

模体结构:是蛋白质分子中具有特定构象及特定功能的结构成分。在蛋白质分子中,由特征性的氨基酸序列组成两个或多个具有二级结构的肽段在空间上相互接近,形成一个特殊的空间构象并发挥一定的作用,具有特殊的功能。如亮氨酸拉链、锌指结构常见于DNA结合蛋白。

α螺旋(2017):一种蛋白质的二级结构。α-螺旋中,多肽链主链围绕中心轴以右手螺旋方式旋转上升,每3.6个氨基酸残基上升一周,每个氨基酸残基上升0.15nm,螺距为0.54nm。氨基酸残基的侧链伸向螺旋外侧,每个氨基酸残基的亚氨基上的氢与第四个氨基酸残基羰基上的氧形成氢键。常出现在球蛋白中。

亚基(2017):是指参与构成蛋白质四级结构的、每条具有三级结构的多肽链。单条多肽链组成的蛋白质分子没有四级结构;一般是一条多肽链形成一个亚基。亚基可相同或不同。亚基单独存在无活性;维系亚基形成蛋白质四级结构的是氢键、盐键、范氏引力、疏水键等非共价键。

肽单位(2016):由肽平面上的六个原子形成的蛋白质分子构象结构单元。参与肽键的6个原子Cα1、C、O、N、H、Cα2位于同一平面,此同一平面上的6个原子构成了肽单元。Cα1和Cα2在平面上所处的位置为反式构型,两个肽平面可经Cα的单键进行旋转,由此改变肽链骨架的走向,形成不同的二级结构。

锌指结构(2016):基因表达调节蛋白的结构模体。自N端到C端为二个反平行的β-折叠和一个α-螺旋3个肽段,N端的2个Cys残基和C端的2个His残基形成一个正四面体洞穴,容纳一个Zn2+离子可稳固α-螺旋与DNA分子中的特殊序列结合而发挥调节基因转录的作用,存在于调控致癌基因、果蝇控制发育的转录因子中。

别构效应:一个亚基与配体结合体而引起整个分子构象变化的作用。配体与亚基结合,引起亚基构象变化,继而引起其余亚基和整个分子构象性质和功能发生改变而影响生理活性。变构蛋白常有四级结构,如血红蛋白的四个亚基,任一与O2结合,都会引起相邻亚基构象变化,更易与O2结合。

结构域(2014):蛋白质中折叠较为紧密,具有独立的生物学功能的区域。大分子量蛋白质的三级结构常可分成数个相对独立的区域,每个区域含有序列上连续的100—200个氨基酸残基,若用限制性蛋白酶水解,蛋白质常分成数个结构域,但各结构域的构象基本不变,有时仍能执行部分原蛋白质的功能。穿模的信号受体蛋白常至少分为胞外、跨膜、胞内三个结构域。

GSH(2014):是由谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸组成的三肽。第一肽键由谷氨酸的γ-羧基和半胱氨酸的氨基形成,半胱氨酸的巯基具有还原性,在体内既可以保护蛋白质中的巯基免遭氧化,供H还原ROS或协助羟化反应,自身变成GSSG;也可按自身的嗜核特性阻断嗜电子毒物的损害。例如GSH在肝中参与胆汁酸的合成。

蛋白的二级结构:指蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构。多肽链在一级结构的基础上进一步的盘旋或折叠,主链骨架原子的相对空间位置变化,从而形成有规律的构象,维系二级结构的力主要是氢健。二级结构不涉及氨基酸残基的侧链构象。如α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规卷曲等。

酰氨平面:由构成肽键的六个原子形成平面。肽键具有部分双键的性质,不能自由旋转,因此参与肽键的6个原子Cα1、C、O、N、H、Cα2位于同一平面。Cα1和Cα2在平面上所处的位置为反式构型,两个肽平面可经Cα的单键进行旋转,由此改变肽链骨架的走向,形成不同的二级结构。

蛋白的四级结构:蛋白质中各亚基的种类、数目、空间排部及互作关系。两个或两个以上的具有独立三级结构的亚基主要通过疏水作用力、氢键、范德瓦尔斯力、盐键这些非共价键结合成为多聚体,这些亚基的结构是可以相同的,也可以是不同的,各亚基协同作用执行功能。例如血红蛋白由四个亚基组成。

波尔(Bohr)效应:H+、CO2与O2结合血红蛋白后分别产生的相互作用。H+和CO2能够与Hb特定位点结合而促进Hb从R态转变为T态,高浓度的H+和CO2促使氧合血红蛋白分子释放O2,而高浓度的O2促使脱氧T态血红蛋白分子转为R态释放H+和CO2。这一效应有助于运输氧到高CO2浓度的部位,在高氧浓度的部位释放二氧化碳。

蛋白的一级结构:由氨基酸在多肽链中的数目、类型和顺序所描述的多肽链的基本结构。各种氨基酸通过肽键依序排列,形成肽链的一级结构,它包括二硫键,但是排除了除氨基酸α-碳原子构型以外的原子空间排列,不等于分子的共价结构。一级结构蕴藏着形成高级结构的信息,一级结构相近的蛋白质常常也功能相近。

蛋白的三级结构:多肽链中所有原子的相对空间位置。一条多肽链在二级结构(超二级结构及结构域)的基础上,进一步地盘绕、折叠,从而产生特定的空间结构。三级结构是指多肽链中所有原子的空间排布。维系三级结构的力有疏水作用力、氢键、范德瓦尔斯

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