生化考纲大题.docx

掌握氨基酸结构特点；

氨基酸的理化特征有哪些？对研究氨基酸有什么意义？

答:一．氨基酸的理化特征

组成蛋白质的常见氨基酸具有共同的理化特性

氨基酸的酸碱和两性解离性质:除脯氨酸外的氨基酸均有可解离的羧基和氨基.

氨基酸的极性:由于侧链不同,氨基酸的水溶性也有差异.

功能基团的化学反应:氨基、羧基、和多种侧链基团均能发生特征化学反应。

紫外吸收：含有共轭双键的色氨酸、酪氨酸最高吸收峰在280nm。

二．氨基酸的理化特征对研究氨基酸的意义

1.氨基酸具有两性离子特征：常见氨基酸溶解在水中时呈现两性离子状态。在等电点时呈电中性，溶解度最低，可用于提取和鉴定氨基酸的类型。

2.氨基酸的极性:氨基酸的极性不同，在水和有机溶剂中的分配比例也不同，可借此用层析分离氨基酸。

3.氨基酸的呈色反应：茚三酮在弱酸性溶液中与氨基酸共加热，引起氨基酸氧化脱氨、脱羧反应；茚三酮水合物被还原，还原物可与氨基酸加热分解产生的氨结合，再与另一分子还原茚三酮缩合，生成蓝紫色的化合物。产生的化合物最大吸收峰在570nm波长处。此吸收峰值的大小符合比尔定律，因此可作为氨基酸定量分析方法。

4.氨基酸的紫外吸收性质：由于大多数蛋白质含有酪氨酸和色氨酸残基，且含量相对恒定，所以测定蛋白质溶液280m的光吸收值，是分析溶液中蛋白质含量的快速简便的方法。

体内存在哪几种重要的生物活性肽？

答：1.谷胱甘肽：由谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸组成的三肽。第一肽键由谷氨酸的γ-羧基和半胱氨酸的氨基形成，半胱氨酸的巯基具有还原性，在体内既可以保护蛋白质中的巯基免遭氧化，供H还原ROS或协助羟化反应，自身变成GSSG；也可按自身的嗜核特性阻断嗜电子毒物的损害。例如GSH在肝中参与胆汁酸的合成。

2.激素：许多激素属于寡肽或多肽，例如催产素、加压素、促甲状腺素释放激素（3肽）等。促甲状腺素释放激素结构特殊，N-末端的谷氨酸环化成为焦谷氨酸，C末端的脯氨酸残基酰胺化成为脯氨酰胺，它由下丘脑分泌，可促进腺垂体分泌促甲状腺素。

3.神经肽：神经传导过程中发挥重要作用的肽类被称为神经肽，有脑啡肽（5肽）、内啡肽和强啡肽（17肽）等。与中枢神经系统产生痛觉抑制有密切关系。被用于临床的镇痛治疗。

4.抗生素肽，是一类能抑制或杀死细菌的多肽，如短杆菌肽A、缬氨霉素和博来霉素等。重组DNA技术获得的多肽类药物、肽类疫苗等越来越多，应用也越来越广泛。

蛋白质各级结构的概念；

模体与结构域有什么差别？

答：一、模体

结构模体由特征性的氨基酸序列组成两个或多个具有二级结构的肽段在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象并发挥一定的作用，具有特殊的功能。模体往往是一个蛋白质肽链的一部分，体积较小序列较短，由2～3个二级结构折叠成相对简单的构象。例如锌指结构，自N端到C端为二个反平行的β-折叠和一个α-螺旋3个肽段，形似手指，具有结合锌离子功能。具有锌指结构的蛋白质都能与DNA或RNA结合。

二、结构域

结构域是蛋白质分子中折叠较为紧密，具有独立的生物学功能的区域。大分子量蛋白质的三级结构常可分成数个相对独立的区域，每个区域含有序列上连续的100—200个氨基酸残基，若用限制性蛋白酶水解，蛋白质常分成数个结构域，但各结构域的构象基本不变，有时仍能执行部分原蛋白质的功能。穿模的信号受体蛋白常至少分为胞外、跨膜、胞内三个结构域。

什么是蛋白质的二级结构？常见的有哪些？对空间结构有什么影响

答：一、蛋白质的二级结构：指蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构。多肽链在一级结构的基础上进一步的盘旋或折叠，主链骨架原子的相对空间位置变化，从而形成有规律的构象，维系二级结构的力主要是氢健。

二、常见的蛋白质二级结构：包括α螺旋、β折叠、转角、Ω环和无规卷曲。

三、对蛋白质空间结构的影响：

1．α螺旋：多肽链主链围绕中心轴以右手螺旋方式旋转上升，每3.6个氨基酸残基上升一周，每个氨基酸残基上升0.15nm，螺距为0.54nm。氨基酸残基的侧链伸向螺旋外侧，每个氨基酸残基的亚氨基上的氢与第四个氨基酸残基羰基上的氧形成氢键。常出现在球蛋白中，两亲性的α螺旋利于形成跨膜结构。

2.β折叠：肽链骨架形成的伸展折纸状二级结构。两条及以上肽链或一条肽链内的若干肽段充分伸展，每个肽单元以Cα为旋转点，依次折叠成锯齿状结构，氨基酸残基侧链交替地位于锯齿状结构的上下方，通过肽链间的肽键羰基氧和亚氨基氢形成氢键从而稳固结构，两条肽链走向可相同，也可相反。β折叠能提供一定的韧性和伸展性，蚕丝蛋白几乎都是β折叠。

3.β转角：多肽链主链中180度回折的二级结构。一般由4个连续的氨基酸残基组成，通常含有Gly及Pro残基，由第一个氨基酸残基的C=O与第四个氨基酸残基的N-H之间形成氢键，使β-转角称为比较稳定的结构。β-转角常出现在球状蛋白质的