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酶学与酶工程;第一节酶学概述;一、酶学研究简史;1894年Fisher提出酶与底物作用的“锁与钥匙”

学说。

1903年Henri提出酶与底物作用的中间复合

物学说。

1913年Michaelis等导出米氏方程,1925年

Briggs等进一步修改米氏方程并提出稳态学说。

1926年Summer提取出脲酶的结晶。

1930~1936年Northrop等得到了胃蛋白酶、

胰蛋白酶等的结晶并证实酶是蛋白质的化学本

质。;1963年Hirs等测定了RNase的氨基酸顺序。

1965年Phillips首次用X射线晶体衍射技术阐明

鸡蛋溶菌酶的三维结构。

1969年Merrifielid等人工合成具有酶活性RNase。

20世纪80年代初Cech等发现具有催化功能的

RNA——核酶（ribozyme）。

1986年Schultz等人研制成了抗体酶（abzyme）。

1997年Boyer等人阐明了ATP合酶合成和分解

ATP的分子机制。;Crystalsofpyruvatekinase,anenzymeoftheglycolyticpathway.Theproteininacrystalisgenerallycharacterizedbyahighdegreeofpurityandstructuralhomogeneity

;酶是一类有催化功能的大分子物质，这些

物质的化学本质绝大多数属于蛋白质，少数为

RNA类。

（一）酶和一般催化剂的共性

1.用量少而催化效率高；

2.不改变化学反应的平衡点；

3.可降低反应的活化能。;在一个反应体系里，任何反应物分子都有进行化学反应的可能，但并非全部反应物分子都进行化学反应。只有那些具有较高能量，处于活化态的分子（活化分子）才能在分子碰撞中发生化学反应。

活化能：在一定温度下，1摩尔底物全部进入活化态所需要的自由能（kJ/mol)

分子由基态达到活化态的途径有二：

1、给反应体系加热或用光照射，从而使反应分子获得所需的活化能量；

2、使用催化剂，使其瞬时地与反应物结合成过渡态，降低反应活化能，使反应沿着一个活化能垒较低的途径进行。;;;（二）酶作为生物催化剂的特点

1.酶具有高度的专一性

绝对专一性

结构专一性族的专一性

酶的专一性键的专一性

旋光异构专一性

立体结构专一性

几何异构专一性

2.酶易失活

3.酶活性受到调节和控制

4.酶具有很高的催化效率;锁钥学说：;诱导契合学说;;（一）酶的化学本质

酶的化学本质除有催化活性的RNA之外几

乎都是蛋白质。

注意：不能说所有的蛋白质都是酶，只是

具有催化活性的蛋白质才称酶。

（二）酶的化学组成

从化学本质来看，酶可以分为：

1.单纯蛋白质（simpleprotein）

2.缀合蛋白质（conjugatedprotein）;缀合蛋白质（全酶）=蛋白质（脱辅酶，

apoenzyme或apoprotein）+辅助因子（cofactor）

辅助因子是指一些对热稳定的非蛋白质小

分子物质或金属离子，包括：

（1）辅酶（coenzyme）：与脱辅酶结合比较松

弛的小分子有机化合物，通过透析方法即可出

去，如辅酶Ⅰ等。

（2）辅基（cofactor）：以共价键和脱辅酶结

合，不能通过透析出去。;;（三）单体酶、寡聚酶、多酶复合体

根据酶蛋白分子的特点，可将酶分为以下几类：

1.单体酶（monomericenzyme）：一般由一条

多肽链组成，如溶菌酶；但有的单体酶是由多

条肽链组成，肽链间二硫键相连构成一整体。

2.寡聚酶（oligomericenzyme）：是由两个或

两个以上的亚基组成的酶，这些亚基可以是相

同的，也可以是不同的。

3.多酶复合体（multienzymecomplex）：是由

几种酶非共价键彼此嵌合而成。

;（四）根据酶的存在状态分为：胞内酶、胞外酶;（一）习惯命名法

1961年