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蛋白质结构与功能的关系
摘要:蛋白质特定的功能都是由其特定的构象所决定的,各种蛋白
质特定的构象又与其一级结构密切相关。天然蛋白质的构象一旦发生
变化,必然会影响到它的生物活性。由于蛋白质的构象的变化引起蛋
白质功能变化,可能导致蛋白质构象紊乱症,当然也能引起生物体对
环境的适应性增强!现而今关于蛋白质功能研究还有待发展,一门新
兴学科正在发展,血清蛋白组学,生物信息学等!本文仅就蛋白质结
构与其功能关系进行粗略阐述。
关键词:蛋白质分子一级结构、空间结构、折叠/功能关系、蛋白质
构象紊乱症;分子伴侣
正文:
1、蛋白质分子一级结构和功能的关系
蛋白质分子中关键活性部位氨基酸残基的改变,会影响其生理功
能,甚至造成分子病(moleculardisease)。例如镰状细胞贫血,就
是由于血红蛋白分子中两个β亚基第6位正常的谷氨酸变异成了缬
氨酸,从酸性氨基酸换成了中性支链氨基酸,降低了血红蛋白在红细
胞中的溶解度,使它在红细胞中随血流至氧分压低的外周毛细血管
时,容易凝聚并沉淀析出,从而造成红细胞破裂溶血和运氧功能的低
下。
另一方面,在蛋白质结构和功能关系中,一些非关键部位氨基酸
残基的改变或缺失,则不会影响蛋白质的生物活性。例如人、猪、牛、
羊等哺乳动物胰岛素分子A链中8、9、10位和B链30位的氨基酸残
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基各不相同,有种族差异,但这并不影响它们都具有降低生物体血糖
浓度的共同生理功能。
蛋白质一级结构与功能间的关系十分复杂。不同生物中具有相似
生理功能的蛋白质或同一种生物体内具有相似功能的蛋白质,其一级
结构往往相似,但也有时可相差很大。如催化DNA复制的DNA聚合酶,
细菌的和小鼠的就相差很大,具有明显的种族差异,可见生命现象十
分复杂多样。
2、蛋白质分子空间结构和功能的关系
蛋白质分子空间结构和其性质及生理功能的关系也十分密切。不
同的蛋白质,正因为具有不同的空间结构,因此具有不同的理化性质
和生理功能。如指甲和毛发中的角蛋白,分子中含有大量的α-螺旋
二级结构,因此性质稳定坚韧又富有弹性,这是和角蛋白的保护功能
分不开的;而胶原蛋白的三股π螺旋平行再几股拧成缆绳样胶原微纤
维结构,使其性质稳定而具有强大的抗张力作用
又如细胞质膜上一些蛋白质是离子通道,就是因为在其多肽链中
的一些α-螺旋或β-折叠二级结构中,一侧多由亲水性氨基酸组成,
而另一侧却多由疏水性氨基酸组成,因此是具有“两亲性”
(amphipathic)的特点,几段α-螺旋或β-折叠的亲水侧之间就构成
了离子通道,而其疏水侧,即通过疏水键将离子通道蛋白质固定在细
胞质膜上。载脂蛋白也具有两亲性,既能与血浆中脂类结合,又使之
溶解在血液中进行脂类的运输。
3、折叠/功能关系
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体内各种蛋白质都有特殊的生理功能,这与空间构象有着密切的
关系。肌红蛋门和血红蛋白是阐述空间结构与功能关系的典型例子。
肌红蛋门(Mb))和血红蛋白(Hb)都是含血红素辅基的结合蛋白质。Mb
有一条肽链,经盘曲折折叠形成三级结构,整条肽链由A~H8段α螺
旋盘曲折叠成为球状,疏水氨基酸侧链在分子内部,亲水氨基酸侧链
在分子外部,形成亲水的球状蛋白,血红素辅基位于Mb分子内部的
袋状空穴中。Hb有四条肽链,两条β链也有与Mb相似的A~H8段α
螺旋,有两条α链只有7段α螺旋。Hb与Mb的折叠方式相似,也都
能与氧进行可逆的结合。Hb的一个亚基与氧结合后可引起构象变化,
是另一个亚基更易于与氧结合,这种带氧的亚基协助不带氧的亚基去
结合氧的现象称为协同效应。氧与Hb结合后可引起Hb构象变化,这
种蛋白质分子在表现功能的过程中引起的构象变化的现象称为变构
效应。小分子的氧称为变构剂,Hb则称为变构蛋白。H
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