蛋白质的结构和功能的关系.pdfVIP

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蛋白质结构与功能的关系

摘要：蛋白质特定的功能都是由其特定的构象所决定的，各种蛋白

质特定的构象又与其一级结构密切相关。天然蛋白质的构象一旦发生

变化，必然会影响到它的生物活性。由于蛋白质的构象的变化引起蛋

白质功能变化，可能导致蛋白质构象紊乱症，当然也能引起生物体对

环境的适应性增强！现而今关于蛋白质功能研究还有待发展，一门新

兴学科正在发展，血清蛋白组学，生物信息学等！本文仅就蛋白质结

构与其功能关系进行粗略阐述。

关键词：蛋白质分子一级结构、空间结构、折叠/功能关系、蛋白质

构象紊乱症；分子伴侣

正文：

1、蛋白质分子一级结构和功能的关系

蛋白质分子中关键活性部位氨基酸残基的改变，会影响其生理功

能，甚至造成分子病(moleculardisease)。例如镰状细胞贫血，就

是由于血红蛋白分子中两个β亚基第6位正常的谷氨酸变异成了缬

氨酸，从酸性氨基酸换成了中性支链氨基酸，降低了血红蛋白在红细

胞中的溶解度，使它在红细胞中随血流至氧分压低的外周毛细血管

时，容易凝聚并沉淀析出，从而造成红细胞破裂溶血和运氧功能的低

下。

另一方面，在蛋白质结构和功能关系中，一些非关键部位氨基酸

残基的改变或缺失，则不会影响蛋白质的生物活性。例如人、猪、牛、

羊等哺乳动物胰岛素分子A链中8、9、10位和B链30位的氨基酸残

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基各不相同，有种族差异，但这并不影响它们都具有降低生物体血糖

浓度的共同生理功能。

蛋白质一级结构与功能间的关系十分复杂。不同生物中具有相似

生理功能的蛋白质或同一种生物体内具有相似功能的蛋白质，其一级

结构往往相似，但也有时可相差很大。如催化DNA复制的DNA聚合酶，

细菌的和小鼠的就相差很大，具有明显的种族差异，可见生命现象十

分复杂多样。

2、蛋白质分子空间结构和功能的关系

蛋白质分子空间结构和其性质及生理功能的关系也十分密切。不

同的蛋白质，正因为具有不同的空间结构，因此具有不同的理化性质

和生理功能。如指甲和毛发中的角蛋白，分子中含有大量的α-螺旋

二级结构，因此性质稳定坚韧又富有弹性，这是和角蛋白的保护功能

分不开的;而胶原蛋白的三股π螺旋平行再几股拧成缆绳样胶原微纤

维结构，使其性质稳定而具有强大的抗张力作用

又如细胞质膜上一些蛋白质是离子通道，就是因为在其多肽链中

的一些α-螺旋或β-折叠二级结构中，一侧多由亲水性氨基酸组成，

而另一侧却多由疏水性氨基酸组成，因此是具有“两亲性”

(amphipathic)的特点，几段α-螺旋或β-折叠的亲水侧之间就构成

了离子通道，而其疏水侧，即通过疏水键将离子通道蛋白质固定在细

胞质膜上。载脂蛋白也具有两亲性，既能与血浆中脂类结合，又使之

溶解在血液中进行脂类的运输。

3、折叠/功能关系

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体内各种蛋白质都有特殊的生理功能，这与空间构象有着密切的

关系。肌红蛋门和血红蛋白是阐述空间结构与功能关系的典型例子。

肌红蛋门(Mb))和血红蛋白(Hb)都是含血红素辅基的结合蛋白质。Mb

有一条肽链，经盘曲折折叠形成三级结构，整条肽链由A~H8段α螺

旋盘曲折叠成为球状，疏水氨基酸侧链在分子内部，亲水氨基酸侧链

在分子外部，形成亲水的球状蛋白，血红素辅基位于Mb分子内部的

袋状空穴中。Hb有四条肽链，两条β链也有与Mb相似的A~H8段α

螺旋，有两条α链只有7段α螺旋。Hb与Mb的折叠方式相似，也都

能与氧进行可逆的结合。Hb的一个亚基与氧结合后可引起构象变化，

是另一个亚基更易于与氧结合，这种带氧的亚基协助不带氧的亚基去

结合氧的现象称为协同效应。氧与Hb结合后可引起Hb构象变化，这

种蛋白质分子在表现功能的过程中引起的构象变化的现象称为变构

效应。小分子的氧称为变构剂，Hb则称为变构蛋白。H