生物化学：蛋白质的结构.ppt

构型与构象构型：是由于化合物中某一不对称碳原子四种不同的取代基团的空间排列所形成的一种光学活性立体结构。 构型的转变必须发生化学键的断裂构象：是分子内所有原子和原子团的空间排布所形成的一种立体结构。 只要分子中发生C－C键的转动，就会发生构象的变化。二、蛋白质的空间结构空间结构（又称构象）构象是由于分子中存在可自由旋转的原子，形成的分子空间特殊的结构状态。内力(内因)：蛋白质分子内各原子间作用力外力(外因)：与溶剂及其他溶质作用力按不同种类内力以及产生的构象变化把构象划分为二、三、四级层次。影响蛋白质构象的作用力有哪些？蛋白质的二级结构是指蛋白质分子中多肽链本身（主链或骨架）的折叠方式它借助于氢键排列成自己特有的α-螺旋和β-折叠等片段它是一种有规则的重复构象。1、蛋白质的二级结构(SecondaryStructure)肽链的骨干是由（－NH－CHR－CO－）单位规则地、重复排列而成，称之为共价主链蛋白质的二级结构是指多肽链骨架中原子的局部空间排列，不涉及侧链的构象，也就是该肽段主链骨架原子的相对空间位置。酰胺平面酰胺平面(amideplane)或称肽平面(peptideplane)：每个肽单位（肽单元）的六个原子（Cα－CO－NH－Cα）都被酰胺键固定在同一个平面上，该平面称为酰胺平面（或肽平面）。它是蛋白质构象的基本结构单位。二面角(Φ、Ψ)：绕Cα－C键旋转的角度称Ψ角；绕N－Cα键旋转的角称Φ角。问题：是不是蛋白质可以有无数种构象？肽键具有部分双键性质，不能自由旋转多肽链的二级结构主要有以下几种方式∶ (1)α-螺旋结构（α-Helix） (2)β-折叠结构（β-pleatedsheet） (3)β-转角（β-bendorβ-turn） (4)无规卷曲(randomcoil)（1）、α—螺旋（蛋白质最常见的二级结构形式）α—螺旋是肽链的盘绕形式α—螺旋有左右手之分天然蛋白质大部分为右手螺旋α-螺旋结构特点∶1)主链绕中心轴按右手螺旋方向盘旋，侧链伸向螺旋外侧。每3.6个氨基酸残基前进一圈，每圈前进距离是0.54nm(螺距），每个氨基酸残基占0.15nm。2)每个氨基酸残基的亚氨基与它前面第四个氨基酸残基的羰基氧原子形成氢键，氢键与螺旋轴近似平行。影响螺旋形成及稳定性的因素：氨基酸组成和序列R基的电荷性质和大小氢键一般形式。D代表donor；A代表acceptor。水分子之间的氢键。在弯曲的多肽链内，例如a-螺旋α—螺旋的稳定性是靠氢键来维持的。β-折叠结构是两段或两段以上充分伸展成锯齿状折叠构象的多肽链，侧向聚集，按肽键的长轴方向平行并列，形成折扇状的结构。侧链位于锯齿结构的上下方。β-折叠构象靠相邻肽链主链亚氨基和羰基氧原子之间形成有规则的氢键来维系。（2）、β-折叠结构(β-片层结构)两段β-折叠结构平行排列，两链间可顺向平行，也可反向平行。又称U形回折、β-转弯或发夹结构。蛋白质分子的主链在盘曲折叠运行中，往往发生180度的急转弯，这种回折部位的构象，即所谓的β-转角。Gly、Pro、Asp、Asn和Trp常常出现在β-转角中。（3）、β-转角∶β-转角是由4个连续的氨基酸残基组成的，第一个氨基酸残基的羰基氧原子与第四个氨基酸残基的亚氨基连接来稳定构象。（4）、无规卷曲∶它是多肽主链不规则、多向性地随机盘曲所形成的构象。球蛋白分子中常见的一种主链构象***第二章蛋白质化学

(ProteinChemistry)本章的学习内容：第一节蛋白质的概念第二节蛋白质的基本结构单位--氨基酸第三节蛋白质的结构第四节蛋白质的重要性质第五节蛋白质的分离、纯化和表征第三节蛋白质的结构肽的概念肽(peptide）：氨基酸通过肽键连接形成的链状化合物肽是氨基酸的线性聚合物，因此常称为肽链(peptidechain）。肽键(peptidebond)：是由一个氨基酸的?-羧基与另一个氨基酸的?-氨基脱水缩合而形成的酰胺键。 寡肽和多肽通常将含几个至十几个氨基酸残基的肽链称为寡肽（oligopeptide）20个以上氨基酸残基的肽链称为多肽（polypeptide）蛋白质是由一条或多条具有确定氨基酸序列的多肽链构成的大分子 生物活性肽生物体内一些具有特殊功能的肽，称为生物活性肽（天然肽）一般多为寡肽和分子较小的多肽生物活性肽一般与机体的免疫防御、代谢调节等功能有关。如：谷胱甘肽（GSH）、神经肽、抗菌肽 食品中的肽