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韶关学院

专业文献综述

目:

肌肉蛋白凝胶特性研究进展

(与左边一致,上下靠左对齐)

名:

某某某

院:

食品科技学院

业:

食品质量与安全

级:

食安31

号:

18****

年月曰

肌肉蛋白凝胶特性研究进展(三号黑体)

某某某(作者及指导教师,小四宋体)

摘要(小四黑体):肌肉盐溶蛋白质形成凝胶的特性是肉制品加工中最重要的功能特性之一,肌肉盐溶蛋白质热诱导凝胶形成的三维网络结构,有助于稳定制品中的脂肪和水分,从而生产出品质优良的产品。任何影响凝胶形成的因素都会影响蛋白质热诱导凝胶的质构特性、流变特性和肉制品的功能特性。因此,肌肉盐溶蛋白热诱导凝胶的研究对肉制品加工具有重要的指导意义。本文主要讨论影响肌球蛋白凝胶的因素以及肌浆蛋白质与热诱导凝胶特性的关系,旨在为从根本上寻求提高肉制品品质的方法提供理论依据,从而进一步优化工艺条件,生产出色、香、味俱全的肉食制品(200-300字,小四宋体)

关键词(小四黑体):肌球蛋白;肌浆蛋白;凝胶(3-5个,小四宋体)

(标题用小四号黑体,其它文字用小四宋体)蛋白质是肉的主要成分,约占18%-20%。肌肉中的蛋白质不仅是人体所需蛋白质的主要来源,还对肉制品的功能特性起着决定性作用:可以改善肉制品的组织状态,提高保水性,增强肉块之间的黏着性和乳化性,最终提高肉制品的品质。而在肉品的生产过程中,对肉的处理会使得整个肉类体系的蛋白质发生变性、相互交联并最终聚集形成凝胶,形成良好的质地、表现优良的感官特征。而所指的凝胶,指的是变性或非变性的蛋白质的有序聚集而形成的三维网状结构,多聚体之间和多聚体-溶剂引力(含氢键、共价键、二硫键、疏水相互作用笠、斥力(包含库仑力,受静电荷和溶液离子强度的影响)之间相平衡形成很有序的网络结构,凝胶可能是透明的或是混浊的[1](全文依次顺序标号,引用连续多篇文献用24],不连续文献用[2,5])。只要凝集的速度比变性的速度慢就会得到在一定程度上有序的凝胶,而如果聚集和变性同时出现,就会形成不透明的弹性小的凝胶。

1肌原纤维蛋白(主要指肌球蛋白(标题用小四号黑体)

肌原纤维蛋白是一类具有重要生物学功能特性的结构蛋白质群,其作用除了参与肌肉的收缩,影响肌肉的嫩度外,还与肉制品的流变学特性、保水性、粘合性等有密切的关系。其中肌球蛋白是重要的功能性蛋白,是肌原纤维蛋白的主要成分,是参与肉制品粘合的主要蛋白,与肉制品的粘结特性、乳化特性及肉类制品的粘弹性、质地结构紧密相关,在肉制品加工中起到极为重要的作用,倍受各国肉类科技工作者的关注,对于肌肉蛋白质的热凝胶特性及其凝胶形成机制的研究是肉类科学研究的一个重要方向(正文用小四宋体)

肌球蛋白是一个大分子,每个分子由分子量约为470,000道尔顿的两条重链和分子量约为200,000道尔顿的四条轻链组成[2-3]。肌球蛋白具有两个球状的头部和一个杆状的尾部,其尾部实际上是两个螺旋交织的多肽链,每一个多肽链具有一个球状头部。李继红曾在研究中指出,肌动蛋白不形成凝胶,但对肌球蛋白凝胶有很大的影响,比例不合适时添加肌动蛋白会导致肌球蛋白所形成的凝胶硬度下降,但比例一定时,一定程度的肌动蛋白却能提高凝胶的硬度,它也可以通过形成肌动球蛋白后与游离的肌球蛋白尾部交联来提高肌球蛋白的凝胶形成能力。试验证明,当肌球蛋白与肌动蛋白的比例为4:1时,可获得最佳的凝胶效果囹。影响肌球蛋白凝胶的因素有很多,其中主要有以下几种。

1.1NaCl,MgCl2:离子强度对凝胶特性的影响(标题用小四号黑体)

NaCl是食品工业中常用的添加剂,它的成味作用对许多食品的加工都是必不可少的,

尤其是在肉制品加工中,NaCl起着不可替代的作用。在一定的范围内提高NaCl的离子强度,可以增加蛋白质的溶解度,从而使形成的凝胶的网状结构更均匀、致密,保持更多的水分,更好地改善组织的状态。

1.2热变温度对凝胶功能特性的影响

热变温度是影响盐溶蛋白凝胶形成的重要因素。热变温度不同,形成的凝胶的功能特性会有显著的差异(P0.05),主要是因为热变温度影响了蛋白质的聚集。蛋白质的聚集一般分两个阶段,第一阶段,折叠的蛋白质分子侧链结合被切断而伸展开来,第二阶段,更坚固的侧链形成,在分子间通过疏基等键产生集结,开始进一步凝聚,使得分子间的网络结构得到加强,有利于形成不可逆凝胶。

在不同温度下,蛋白质发生的热变是不一样的[5](如下表)

表1加热温度与蛋白质热变效果的关系(五号黑体、三线表、表标题在上、图标题在下)

温度(五号黑体)

温度(五号黑体)

蛋白质热变效果(五号黑体)

20-30°C 蛋白质基本不发生变化(五号宋体)

30-40°C 随着温度的上升,折叠的肽键伸展,以盐键或氢键结合的

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