生物化学-总结归纳.docVIP

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生物化学 总结归纳 第一节 蛋白质结构和功能 一、蛋白质的分子组成 1.蛋白质元素组成的特点:平均为16%。 1克样品中蛋白质的含量=每克样品含氮克数×6.25(1/16%) 2.氨基酸的结构特点: ⑴蛋白质的基本组成单位:氨基酸 ⑵组成人体蛋白质的氨基酸都是: L-α-氨基酸(甘氨酸、脯氨酸除外) 3.氨基酸的分类: ⑴极性中性氨基酸(7个) 甘氨酸、丝氨酸、苏氨酸、半胱氨酸、酪氨酸、天冬酰胺、谷胺酰胺 ⑵非极性疏水性氨基酸(8个)(甲硫氨酸=氮氨酸) 4.多肽链中氨基酸的连接方式:肽键(—CO—NH—,酰胺键) 二、蛋白质的分子结构 1.蛋白质的一级结构: ⑴蛋白质的一级结构指多肽链中氨基酸的排列顺序。 ⑵基本化学键:肽键 2.蛋白质的二级结构: ⑴概念:局部主链 ⑵主要的化学键:氢键 ⑶基本结构形式: α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规卷曲 3.蛋白质的三级结构: ⑴概念:一条多肽链内所有原子的空间排布,包括主链、侧链构象内容。 ⑵化学键:疏水作用力、离子键、氢键和范德华力。(次级键) 4.蛋白质的四级结构 ⑴亚基:由二条或二条以上具有独立三级结构的多肽链组成,其中每条多肽链称之。亚基单独存在没有生物学活性。 ⑵蛋白质四级结构:蛋白质分子中各亚基之间的空间排布及相互接触关系。 ⑶亚基之间的结合力主要是疏水作用,其次是氢键和离子键。 三、蛋白质的结构与功能的关系(结构决定功能) 1.蛋白质一级结构与功能的关系: ⑴蛋白质一级结构的改变:镰刀形红细胞贫血(分子病)(六月,携镰刀割谷子) 注:第六个氨基酸,谷氨酸→缬氨酸 四、蛋白质的性质 1.蛋白质的两性解离: ⑴蛋白质分子是两性电解质。 等电点(pI):净电荷为零,即成为兼性离子,此时溶液的pH称为该蛋白质的pI。 ⑵电泳:分离蛋白质的主要方法 2.蛋白质的胶体性质: 水化膜和表面电荷:是蛋白质维持亲水胶体的稳定因素 ⑴水化膜:将蛋白质颗粒相互隔开,防止聚沉。 ⑵表面电荷:使蛋白质表面带相同电荷而相斥,防止蛋白质颗粒聚沉。 3.紫外吸收:芳香族氨基酸(色氨酸和酪氨酸)含有共轭双键,在280nm紫外波长处有特征性吸收峰。(老色鬼) 4.蛋白质的变性: ⑴次级键断裂→空间结构破坏→性质、功能改变 ⑵变性的实质:空间结构的破坏,不涉及一级结构的改变 ⑶医学应用:消毒灭菌、低温保存   第二节 核酸的结构与功能 一、核酸的化学组成及一级结构 1.核酸的分类: ⑴基本组成单位:(单)核苷酸,核酸(携带和传递遗传信息) ⑵分类: ①脱氧核糖核酸,DNA(遗传信息的载体) ②核糖核酸,RNA(参与遗传信息的表达)    2.核酸的化学组成: ⑴碱基:   嘧啶 嘌呤 DNA 胞嘧啶(C)、胸腺嘧啶(T) 腺嘌呤(A)、鸟嘌呤(G) RNA 胞嘧啶(C)、尿嘧啶(U) 腺嘌呤(A)、鸟嘌呤(G) ⑵戊糖: ①DNA:β-D-2-脱氧核糖 ②RNA:β-D-核糖 3.核苷酸 ⑴核苷:碱基和戊糖通过糖苷键构成核苷。(即:碱基-戊糖) ⑵核苷酸:核苷与磷酸通过酯健构成核苷酸。(即:碱基-戊糖-磷酸) 4.核酸的一级结构 ⑴定义:核苷酸链中,核苷酸的排列顺序(也就是碱基排列顺序) ⑵基本结构键:3’,5’-磷酸二酯键 二、DNA的空间结构与功能 1.DNA的二级结构——双螺旋结构模型: 整体 右手双螺旋:两条链走向相反,长度相等。 局部特点 磷酸和脱氧核糖相连而成的亲水骨架位于外侧,疏水碱基对位于内侧。 结构参数 每旋转一周包括10个脱氧核苷酸残基,直径2nm,螺距为3.4nm。 稳定因素 纵向—碱基堆积力(疏水力);横向—氢键(A-T,两个氢键;G-C,三个氢键)。 2.DNA的超螺旋结构: ⑴真核生物核内DNA常为线状,在形成双螺旋结构后,与多种组蛋白构成核小体,最终组装成染色体。 三、RNA的结构与功能 1.概述: 2.单链,链的局部可形成双链结构。 3.三种RNA均在胞质中发挥功能。 2.信使RNA:(mRNA) ⑴真核细胞mRNA一级结构特点 ①5’末端有帽式结构(m7GpppNm) ②3’末端有多个腺苷酸(polyA尾),称多聚腺甘酸的尾巴 ③编码区中三个核苷酸构成一个密码子 3.转运RNA:(tRNA) ⑴一级结构特点: ①分子量最小的RNA ②富含稀有碱基 ③3’-末端都是-CCA ⑵tRNA二级结构的特点—三叶草形 三叶草型结构含有四臂三环一附叉,其中的反密码环,能识别mRNA分子上的遗传密码;氨基酸臂可携带氨基酸。 ⑶tRNA三级结构呈倒“L”字母形 第三节 酶 一、酶的分子结构与功能 1.酶(E):是活细胞合成的对特异底物具有高效催化能力的蛋白质。(化学本质:蛋白质) 2.酶的分子组成: ⑴单纯酶:仅含氨基酸,多为水解酶;淀粉酶、酯酶、核糖核酸酶、

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