蛋白质的功能与进化课件.pptxVIP

蛋白质的功能与进化;一、蛋白质功能的多样性;（3）转运 其功能是从一地到另一地转运专一物质。如血红蛋白运输氧气，血清清蛋白转运游离的脂肪酸。还有一些膜转运蛋白。 （4）贮存 作为养分贮库的蛋白质称为贮存蛋白。其利用氨基酸中的N素来进行生长调节控制。氮素是生长的限制性养分，生物必要时就利用蛋白质作为提供充足氮素的一种方式，如卵清蛋白作为鸟类胚胎发育提供氮源，乳中的酪蛋白是哺乳动物幼仔的主要氮源。;（5）运动 某些蛋白赋予细胞以运动的能力。如作为肌肉收缩和细胞游动基础的收缩和游动蛋白。 （6）结构成份 可以建造和维持生物体的结构，这类蛋白质称为结构蛋白。它给细胞提供强度和保护作用。如很多纤维状蛋白质。 ;（7）支架作用 某些蛋白质在细胞应答激素和生长因子的复杂途径中起作用，这类蛋白质称为支架蛋白。支架蛋白均有一套组件（蛋白质结构中的特定部分，有时是结构域，有时是结构域中的次级结构）。每个组件通过蛋白质—蛋白质相互作用识别并结合其他蛋白质中的某些结构元件。;（8）防御和进攻 最为重要的是免疫球蛋白。还有一些血液凝固蛋白，如凝血酶和血纤蛋白原等。极地海洋鱼中的抗冻蛋白，防止在深海、低于0度水温下的血液冷冻等。;二、血红蛋白的结构;（一）血红素;是一种含铁的辅因子，铁原子位于被称为卟啉（porphyrin）的大杂环化合物中心。;(二)珠蛋白的三级结构; myoglobin，Mb ;血红素的结合部位;（三）O2与Mb的结合;煤气中毒的机制;（四）Mb的氧结合曲线;氧分数饱和度（fractional satuation ） ;Y=1 Mb被氧完全饱和 Y=0.5 p(O2)=K=P50;Y;（五）、血红蛋白的结构和功能( hemoglobin， Hb );血红蛋白的一、二、三、四级结构;1、结构：α1 、α2、β1、β2亚基;血红蛋白(hemoglobin，Hb);;肌红蛋白 血红蛋白α 血红蛋白β;;; 肌红蛋白 / 血红蛋白α / 血红蛋白β AA序列大不相同，结构相似 结构决定功能（载氧）; 2、血红蛋白的分类hemoglobin adult HbA (α2β2 / α2 δ2) hemoglobin fetal HbF (α 2γ2 ) hemoglobin sickle HbS (α2β*2 )hemoglobin 胚??? (ε2 ζ 2 ) ;（六）氧结合引起的Hb的构象变化 变构 脱氧血红蛋白 氧合血红蛋白 对氧的亲和力低 对氧的亲和力高 1、氧合作用改变Hb四级结构 ;装配接触;2、Hb的两种不同构象态;T 型去氧血红蛋白肽链之间的8个盐桥 αβ链C末端有Tyr-OH可与C=O形成氢键 当O2与一个处于T态的血红蛋白亚基结合将引发构象由T态（去氧血红蛋白）变为R态（氧合血红蛋白），这时稳定T态的那些作用被断裂，亚基的C-末端处于几乎完全自由的旋转状态。;（七）Hb氧结合曲线;Hill 方程;nH = 1 非协同;Hb与Mb一样能可逆地与O2结合， Hb与O2结合后称为氧合Hb。氧合Hb占总Hb的百分数（称百分饱和度, pO2 ）随O2浓度变化而改变。 ;肌红蛋白(Mb)和血红蛋白(Hb)的结合曲线;Hb与Mb的氧饱和曲线 氧合Hb (Mb)与pO2的关系 Hb ：S状曲线 Mb ：直角双曲线 S状曲线提供了一个灵敏可调的范围(低pO2)和一个平坦不可调的范围(高pO2)。 ;意义： 肺部pO2较高，在一定范围内变化时，不至于太大地影响氧饱和度。(80-100) 组织 pO2 较低，略有变化，即可获得饱和度的变化，充分地获氧。(20-40mmHg) ;协同效应(cooperativity) ;分子病：由于基因突变，导致蛋白质中氨基酸种类发生变化，并引起功能降低或丧失。镰刀型贫血症（sickle-cell anemia）;镰刀状贫血病—血液中大量出现镰刀红细胞，患者因此缺氧窒息;正常型 ---Val-His-Leu-Thr-Pro-Glu-Lys --- β链 谷氨酸 镰刀型 ---Val-His-Leu-Thr-Pro-Val-Lys --- β链