20112第1章高级生物化学-氨基酸1.pptx

第2章 氨基酸(amino acids); 蛋白质(Protein，pr)：是一切生物体中普遍存在的，由天然氨基酸按照一定的顺序，通过肽键连接而成的一条或多条肽链构成的生物大分子；其种类繁多，各具有一定的相对分子质量，复杂的分子结构和特定的生物功能；是表达生物遗传性状的一类主要物质。; 蛋白质的分类; 蛋白质的生物学重要性;二、蛋白质的水解;酶 解 法（内切酶）;酶 解 法（内切酶）;1、不同氨基酸的R基不同，R基决定了氨基酸的性质 2、兼性离子→晶体溶点高→离子晶格，不是分子晶格。 3、溶解性：一般都溶于水，不溶或微溶于醇 4、介电常数高→水溶液中的氨基酸是极性分子。;蛋白质氨基酸 ; 基本氨基酸的分类-方式1;（1）侧链为烃链的氨基酸;（2）. 侧链含有羟基的氨基酸 （2种）;（3）、侧链含硫原子的氨基酸;两个半胱氨酸氧化可以形成胱氨酸;（4） 侧链含有羧基或酰胺基的氨基酸（4种）;（5）. 侧链含有碱性基团的氨基酸（3种）;碱性氨基酸;乙酰-CoA羧化酶的组成;(6)、R为芳香族基团的氨基酸（3种）; R为芳香族基团的氨基酸;(7) 杂环氨基酸：脯氨酸;基本氨基酸结构特点小结;按侧链R基极性分类;Nonpolar Amino Acids;Polar Amino Acids; Acidic and Basic Amino Acids;氨基酸的极性分类;Gly;极性与非极性与蛋白质空间结构形成密切相关;氨基酸的疏水性和蛋白质三维结构;氨基酸的疏水性和蛋白质三维结构;氨基酸的疏水性和蛋白质三维结构;Folding proceeds via intermediate steps, forming molten globule – which is refined to minimum energy (native) state Free energy difference between folded and unfolded structure is ~ 42 kJ/mole (about the same as 1.5 ATP) Because folding is cooperative, once a protein begins to fold or unfold, the entire process is completed quickly. 维持蛋白质三维结构或DNA 双螺旋最稳定的因素是 （？）;基本氨基酸的分类-方式3;;2、不常见蛋白质氨基酸;不常见蛋白质氨基酸及非蛋白质氨基酸;：存在于生物体内，但不组成蛋白质的呈游离或结合态的氨基酸，约150种，具有多种生理功能。 （1） L-α-氨基酸的衍生物 L-瓜氨酸和L-鸟氨酸是合成精氨酸的中间产物。 （2）D-α-氨基酸 D-Ala存在于肽聚糖中，D-Phe是短杆菌肽S的组分 （3）β、γ、δ-氨基酸 β-Ala是泛酸的前体，γ-氨基丁酸是传递神经冲动 的化学介质。 ;真核生物中的D型氨基酸;五、氨基酸的酸碱性质; 氨基酸的解离;完全质子化的氨基酸;甘氨酸的解离曲线;甘氨酸的解离曲线;甘氨酸的解离曲线得出信息;氨基酸的解离-- pKa值;氨基酸解离的PKa;氨基酸氨基和羧基的解离和PKa值;Henderson-Hasselbalch方程式;氨基酸和相应脂肪酸（胺）解离比较; 氨基酸解离程度取决于所处溶液的酸碱度。 1、氨基酸的等电点(isoelectric point, pI) ：指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的溶液的pH值称为该氨基酸的等电点,用符号pI表示 (或使氨基酸净电荷为零时溶液的pH值)。;K1=;由此可知: 等电点相当于该aa两性离子状态两侧  基团pK值之和的一半。;酸性氨基酸，以Asp为例：;pK1 -COOH = 2.2 pK2 –NH3+ = 9.0 pK3 -R group = 10.5 pI = (pK2+ pK3)/2 pI = (9+10.5)/2 pI = 9.75;酸性氨基酸，以Glu为例：;总结;氨基酸等电点计算;氨基酸等电点思考;Lys------lys;Lys--lys --lys; 2、氨基酸在等电点的特点： ;甲醛滴定法;甲醛滴定法; 蛋白质分子除两端的氨基和羧基可解离外，氨基酸残基侧链中某些基团，在一定的溶液pH条件下都可解离成带负电荷或正电荷的基团。 ;蛋白质的等电点( isoelectric point, pI) ;蛋白质的等电点( isoelectric point, pI) ; 蛋白质的等电点在有中性盐存在下可以发生明显的