生物化学与分子生物学：第四章 酶与维生素.ppt

第四章　酶与维生素enzyme and vitamin 酶的结构和催化功能 酶的分类和命名 酶促反应的特点与机制 酶动力学 酶活性调节 酶与医学 维生素与辅酶 辅助因子﹛金属离子 金属酶：金属离子与酶蛋白紧密结合被称为。如SOD 金属激活酶：金属离子不与酶蛋白结合,而底物必需与之结合才能被酶识别。 有机化合物小分子根据与酶蛋白结合强度不同分为辅酶（非共价）和辅基（共价紧密，是酶的一部分） 酶蛋白或辅助因子单独存在时都不具有活性，只有结合成全酶后才具有催化性质． 　根据辅助因子与酶蛋白结合的牢固程度，把辅助因子分为辅基和辅酶． 　　　辅基：与酶蛋白结合紧密，不易用透析或超滤方法除去． 　　　辅酶：与酶蛋白结合较松，易用透析或超滤方法除去． 　酶蛋白或辅助因子单独存在时都不具有活性，只有结合成全酶后才具有催化性质． 　 结合酶组成成分的作用 酶蛋白的作用：决定酶作用的特异性和反应性质 辅助因子的作用：在酶促反应中传递电子和基团 二　酶的活性中心 必需基团:酶分子中有些基团若经化学修饰（氧化、还原、酰化、烷化）使其改变，则酶的活性丧失，这些基团称为必需基团。 活性中心：酶分子中由必须基团互相靠近所构成的能直接与底物结合并催化底物转变为产物的空间部位。 必需基团 三 酶活性单位 酶含量的表示意义 国际单位的条件 第二节 酶的命名与分类 （一）酶的分类 四 裂解酶类 催化从底物分子中移去一个基团或原子而形成双键的反应及其逆反应。 2．国际系统命名法 系统名称包括两部分，底物名称和反应类型 1961年国际酶学委员会提出的酶的命名和分类方法。 （1）标明底物，催化反应的性质 例: G-6-P→F-6-P G-6-P异构酶 （2）两个底物参加反应时应同时列出，中间用冒号（:）分开。如其中一个底物为水时，水可略去。 例：丙氨酸+α-酮戊二酸 → 谷氨酸+丙酮酸 丙氨酸:α-酮戊二酸氨基转移酶 第三节 酶促反应的特点与机制 一 、 酶催化作用的特点 （一）催化的高效性 酶的催化效率极高，同一化学反应，酶的催化效率要比普通催化剂高107-1013倍. 1 、酶能降低反应的活化能； 要使能量较低的分子变成活化分子，需要给它们增加能量。使一般分子变成活化分子所需的能量称为活化能。活化分子越多，反应速度越快。 2、中间产物学说 酶首先与底物结合成酶底物复合物，然后转换成不稳定的酶—过渡态中间物复合物，再生成酶—产物复合物，最后从酶分子上释放产物。 （二）酶的高度专一性 酶的专一性是指酶对底物的选择性，亦可称为特异性。据酶对底物选择差异分为： 相对专一性：一种酶只作用于一类化合物或一种化学键，对底物的选择不甚严格称相对专一性 绝对专一性：只能作用于某一底物。 如脲酶：H2N—C—NH2 + H2O→NH3 +co2 立体异构专一性：只能催化一种立体异构体进行反应． (三) 酶活性对环境因素的敏感性 酶是蛋白质，对环境条件的变化很敏感．高温高压强酸强碱紫外线重金属盐都可能使酶变性失活 （四）酶活性的可调节性 生物体对酶的催化活性能通过多方面的因素进行调节和控制，使生命活动中各个反应能有条不紊的进行．酶活力可调节控制，如抑制剂调节、共价修饰调节、反馈调节、酶原激活及激素控制等。 二、酶催化机制 （一）诱导契合学说 酶的活性中心的结构和底物的结构原来并不吻合，当两者接触时，酶分子在底物分子的诱导下，空间结构发生一定变化，使活性中心上的基团重新排列和定向，形成更适合与底物结合的空间结构。同时底物分子也发生一些互相适应的变化，变化后的酶和底物完全吻合，很快结合成中间产物。 （二）共价催化 （三）酸碱催化 （四）金属离子催化 （五）邻近效应与表面效应 第四节 酶动力学 化学反应速度指设定的反应体系中，反应物随时间逐渐减少速度或者产物随时间逐渐增加的速度。可用物质浓度的变化表示 反应的初速度（initial rate） 一、底物浓度对酶促反应速度的影响 (一)酶反应的中间产物学说 和酶反应速度方程 E+S→ES→ESˇ→EP→P+E 酶首先与底物结合成酶 底物复合物，然后转换 成不稳定的酶—过渡态 中间物复合物，再生成 酶—产物复合物，最后 从酶分子上释放产物。 （二）米氏方程：V=Vmax[S]/Km+[S] 推导条件： 1.反应在初速度 2. 「 S 」≥「E」 3. ES → E+S≥ ES →P+E (三)米氏方程中Km（米氏常数）的意义 Km等于反应速度为最大反应速度一半时的