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酶学基础知识 酶是生物催化剂 酶是活细胞产生的一类具有催化功能的生物分子，所以又称为生物催化剂(biocatalysts） 绝大多数的酶都是蛋白质。 酶催化的生物化学反应，称为酶促反应（Enzymatic reaction）。 在酶的催化下发生化学变化的物质，称为底物（substrate）。 酶的分类 酶的分类 （一）根据酶的化学组成可将酶分为： 1 单纯蛋白酶类：只含有蛋白质成分 2 结合蛋白酶类（全酶）：含有蛋白成分（酶蛋白） 和非蛋白成分（辅助因子） 酶的分类 根据酶所催化的反应类型，按照国际系统 分类方法，将酶分为六大类： 1 氧化-还原酶 Oxidoreductase 氧化-还原酶催化氧化-还原反应。 主要包括脱氢酶(dehydrogenase)和氧化酶(Oxidase)。 如，乳酸(Lactate)脱氢酶催化乳酸的脱氢反应。 2 转移酶 Transferase 转移酶催化基团转移反应，即将一个底物分子的基团或原子转移到另一个底物的分子上。例如， 谷丙转氨酶催化的氨基转移反应。 水解酶催化底物的加水分解反应。 主要包括淀粉酶、蛋白酶、核酸酶及脂酶等。 例如，脂肪酶(Lipase)催化的脂的水解反应： 4 裂合酶 Lyase 裂合酶催化从底物分子中移去一个基团或原子形成双键的反应及其逆反应。 主要包括醛缩酶、水化酶及脱氨酶等。 例如， 延胡索酸水合酶催化的反应。 5 异构酶 Isomerase 异构酶催化各种同分异构体的相互转化，即底物分子内基团或原子的重排过程。例如，6-磷酸葡萄糖异构酶催化的反应。 6 合成酶 Ligase or Synthetase  合成酶，又称为连接酶，能够催化C-C、C-O、C-N 以及C-S 键的形成反应。这类反应必须与ATP分解反应相互偶联。 A + B + ATP + H-O-H ===A ? B + ADP +Pi 例如，丙酮酸羧化酶催化的反应。 丙酮酸 + CO2 ? 草酰乙酸 酶催化作用的特性 酶是生物催化剂，与无机催化剂相比，二者 有共性；但酶的化学本质是蛋白质，又在生物体内作用，因此酶的作用又有特性。 一 酶和一般催化剂的共性 1.用量少而催化效率高； 2.它能够改变化学反应的速度，但是不能改变化学反应平衡。 3.只能催化热力学允许的反应，在反应前后不发生改变。 二 酶催化作用特性 1．高效性 2．专一性 3．反应条件温和 4. 酶的催化活性可调节控制 二 酶催化作用特性 酶的催化作用可使反应速度提高106 -1012倍。 例如：过氧化氢分解 2H2O2 2H2O + O2 用Fe3+ 催化，效率为6*10-4 mol/mol.S，而用过氧化氢酶催化，效率为6*106 mol/mol.S。 用?-淀粉酶催化淀粉水解，1克结晶酶在65?C条件下可催化2吨淀粉水解。 2．专一性 酶的专一性 Specificity又称为特异性，是指酶在催化生化反应时对底物的选择性。根据专一性的不同又可分为： （1) 绝对专一性 （2）相对专一性 （3）立体异构专一性 3．反应条件温和 酶促反应一般在pH 5-8 水溶液中进行，反应温度范围为20-40?C。 高温或其它苛刻的物理或化学条件，将引起酶的失活。 4.酶的催化活性可调节控制 如抑制剂调节、共价修饰调节、反馈调节、酶原激活及激素控制等。 5.酶容易变性与失活 酶结构与功能的关系 锁 钥 学 说 锁钥学说： 认为整个酶分子的天然构象是具有刚性结构的，酶表面具有特定的形状。酶与底物的结合如同一把钥匙对一把锁一样 诱导契合学说:该学说认为酶表面并没有一种与底物互补的固定形状，而只是由于底物的诱导才形成了互补形状. 酶分子的固定化技术 固定化酶 吸附法 优点：操作简便，条件温和，不会引起酶变性失活，载体廉价易得，而且可反复使用。 缺点：由于靠物理吸附作用，结合力较弱，酶与载体结合不牢固而容易脱落，所以使用受到一定的限制。 4）交联法 　借助双官能团试剂使酶蛋白分子之间发生交联作用，可制成网状的固定化酶。 双官能团能试剂：戊二醛，已二胺，顺丁烯二酸酐，双偶氮氮苯 戊二醛 O O H — C — CH2 — CH2 — CH2 — C — H 固定化酶的优缺点 1）优点： ① 可以多次使用，而在多数情况下，酶的稳定性提高，因而单位酶催化的底物量增大，用酶量减少，亦即单位酶的生产力提高。 ② 固定化酶易与底物产物分离，因而简化提取工艺。 ③ 固定化酶的反应条件易于控制，