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第 一 章蛋白质的结构与功能Structure and Function of Protein ??Protein —— 来自希腊字母,意思是“头等重要的,原始的” 蛋白质 —— 来源于对蛋清(清蛋白)的研究分布广:所有器官、组织都含有蛋白质;细胞的各个部分都含有蛋白质。含量高:蛋白质是细胞内最丰富的有机分子,占人体干重的45%,某些组织含量更高,例如脾、肺及横纹肌等高达80%。大事记:1833年 Payen和Persoz分离出淀粉酶。1864年 Hoppe-Seyler从血液分离出血红蛋白,并将其制成结晶。19世纪末 Fischer证明蛋白质是由氨基酸组成的,并将氨基酸合成了多种短肽 。 1938年 德国化学家Gerardus J. Mulder引用“Protein” 一词来描述蛋白质。 1951年 Pauling采用X(射)线晶体衍射发现了蛋白质的二级结构——α-螺旋(α-helix)。 1953年Frederick Sanger完成胰岛素一级序列测定。 1962年 John Kendrew 和 Max Perutz确定了血红蛋白的四级结构。20世纪90年代以后 后基因组计划。一、什么是蛋白质?蛋白质(protein)是由许多氨基酸(amino acids)通过肽键(peptide bond)相连形成的高分子含氮化合物。二、 蛋白质具有重要的生物学功能1)酶的生物催化作用2)调控作用参与基因调控:组蛋白、非组蛋白等参与代谢调控:如激素或生长因子等3)运动与支持机体的结构蛋白:头发、骨骼、牙齿、肌肉等4)参与运输贮存的作用血红蛋白 ——运输氧铜蓝蛋白 ——运输铜铁蛋白 ——贮存铁5)免疫保护作用抗原抗体反应凝血机制6)参与细胞间信息传递信号传导中的受体、信息分子等7) 氧化供能第 一 节蛋 白 质 的 分 子 组 成The Molecular Component of Protein? 组成蛋白质的元素C 50 ~ 55 %H 6 ~ 7 %O 19 ~ 24 %N 13 ~ 19 %S 0 ~ 4 %主要元素组成 有些蛋白质还含有少量的P、Fe、Cu、Mn、Zn、Se、I等。 ? 蛋白质元素组成的特点 各种蛋白质的含氮量很接近,平均为16%。 凯氏定氮法:由于体内的含氮物质以蛋白质为主,因此,只要测定生物样品中的含氮量,就可以根据以下公式推算出蛋白质的大致含量:100克样品中蛋白质的含量 ( g % )=每克样品含氮克数× 6.25×1001/16%一、氨基酸 —— 组成蛋白质的基本单位存在自然界中的氨基酸有300余种,但组成人体蛋白质的基本氨基酸仅有20种RCH3H甘氨酸丙氨酸L-氨基酸的通式 基本氨基酸中,除脯氨酸和甘氨酸外其余均属于L-α-氨基酸。例外:Gly —— 没有手性Pro —— 亚氨基酸(一)氨基酸的分类分类依据 :R侧链基团的结构及理 化性质的不同非极性疏水性氨基酸极性中性氨基酸酸性氨基酸碱性氨基酸非极性疏水性氨基酸甘氨酸 glycine Gly G 5.97丙氨酸 alanineAla A 6.00缬氨酸 valineVal V 5.96亮氨酸 leucineLeu L 5.98 异亮氨酸 isoleucineIle I 6.02 苯丙氨酸 phenylalanine Phe F 5.48脯氨酸 prolinePro P 6.302. 极性中性氨基酸色氨酸 tryptophanTry W 5.89丝氨酸 serineSer S 5.68酪氨酸 tyrosineTry Y 5.66 半胱氨酸 cysteineCys C 5.07 蛋氨酸 methionine Met M 5.74天冬酰胺 asparagineAsn N 5.41 谷氨酰胺 glutamineGln Q 5.65 苏氨酸 threonineThr T5.603. 酸性氨基酸 Glu,Asp——侧链基团在中性溶液中解离后带负电荷。天冬氨酸aspartic acidAsp D 2.97谷氨酸glutamic acidGlu E 3.224. 碱性氨基酸 His,Arg,Lys——侧链基团在中性溶液中解离后带正电荷。赖氨酸Lys(K) 9.74精氨酸 Arg (R) 10.76组氨酸 His (H) 7.59另外:1、蛋白质中的很多氨基酸是经过加工修 饰的——修饰氨基酸 如:脯氨酸 羟基化 成 羟脯氨酸 赖氨酸 羟基化 成 羟赖氨酸2、半胱氨酸Cys常以胱氨酸的形式存在+-HH二硫键? 半胱氨酸胱氨酸+H++OH-+H++OH-pHpIpHpIpH=pI氨基酸的兼性离子 阳离子阴离子(二
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