抗体结构与功能培训.ppt

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抗体结构与功能培训

抗体:机体在抗原物质刺激下,由B细胞分化成的浆细胞所产生的、可与相应抗原发生特异性结合反应的免疫球蛋白。 免疫球蛋白(immunoglobulin, Ig): 1964年世界卫生组织:具有抗体活性或化学结构与抗体相似的球蛋白统一命名为免疫球蛋白。 Ig可分为两种类型: 分泌型Ig: 存在于血清、体液及分泌液中,具有抗体的各种 功能。 膜型Ig:位于B淋巴细胞表面,即膜免疫球蛋白(mIg), 是B淋巴细胞的抗原识别受体。 一、免疫球蛋白的基本结构 1963年,Porter对IgG的化学结构提出了一个模式图,后证实各类免疫球蛋白均具有与IgG相似的基本结构。 1.重链(heavy chain, H链) 含450~550个氨基酸残基,分子量约为55或75kD。根据H链抗原性的差异可将其分为5类:?链、?链、?链、?链和 ?链,由它们组成的Ig分别称为IgM、 IgG、 IgA、 IgD和IgE。 IgG有四个亚类IgG1~ IgG4; IgA由两个亚类IgA1 和IgA2;其他的未发现有亚类。 2.轻链(light chain, L链) 轻链大约由214个氨基酸残基组成,分子量约为24kD。L链共有 两型:kappa(?)与lambda (?),同一个天然Ig分子上L链的型总是相同的。 位于CH1和CH2之间,含有丰富的脯氨酸,因此易伸展弯曲,而且易被木瓜蛋白酶、胃蛋白酶等水解。该区连接抗体的Fab段和Fc段,使两个Fab段易于移动和弯曲,进而可与不同距离的抗原表位结合。IgE和IgM无铰链区。 二、免疫球蛋白的其它成分 1.连接链(joining chain,J链) 存在于二聚体分泌型IgA和五聚体IgM中。由于124个氨基酸组成的酸性糖蛋白,分子量约为15kD,由浆细胞合成。它将Ig单体连接成二聚体、五聚体或多聚体。 再次应答与初次应答的不同: (1) 潜伏期缩短,应答反应的速度快; (2)抗体以IgG为主; (3)抗体的高峰浓度高且维持时间长; (4)抗体亲和力提高。 免疫球蛋白的功能 免疫球蛋白所具有的功能是由其分子中不同功能区的特点所决定的。 一、V区的功能—特异性结合抗原 二、C区的功能 1.激活补体 2.结合细胞表面Fc受体,表现为: (1)调理作用 (opsonization) :是指抗体、补体C3b、C4b等调理素(opsonin)促进吞噬细胞吞噬细菌等颗粒性抗原的作用。 (2)抗体依赖的细胞介导的细胞毒作用(antibody dependent cell-mediated cytotoxicity, ADCC):指表达Fc受体的细胞通过识别抗体的Fc段直接杀伤被抗体包被的靶细胞。 (3)介导超敏反应的发生 (4)穿过胎盘和黏膜 胎盘母体一侧的滋养层细胞的吞饮泡内只含有IgG的受体Fc(Fc?R)而无其他Ig的Fc受体。 3.参与免疫调节 抗体对体液免疫有正负调节作用。 抗体产生的规律 抗体产生的规律有两层含义,一是各类Ig 在种系进化和个体发育中出现的先后顺序;二是初次免疫应答和再次免疫应答中抗体产生的规律。 一、Ig在种系进化和个体发育中出现的先后顺序 个体发育实质是种系进化简单而迅速的重演,Ig的产生亦是如此,最先出现的是IgM,然后才是IgG、IgA等。 二、初次免疫应答和再次免疫应答中抗体产生的规律 根据抗原是初次还是再次进入机体,抗体的产生也有一定的规律。 初次应答:动物经抗原第一次免疫后,经过一定的潜伏期,血液中出现抗体。抗体效价低,维持时间短,很快下降,这种现象称为初次免疫应答。 再次应答:若在抗体效价下降期甚至消失期,再次以同种抗原免疫动物,抗体效价会大幅度上升,而且维持时间长,这种现象称为再次免疫。 * 抗体一般是由抗原刺激B细胞分化成浆细胞后产生的。能与对应的抗原结合。抗体与不同的抗原结合往往出现不同的反应,因而常给抗体以不同的名称,如凝集素、沉淀素、抗毒素、溶血素、溶菌素等。。 1890年德国学者 Behuing 和日本学者北里用脱毒的白喉杆菌外毒素免疫动物,在动物的血清中产生一种能中和外毒素毒性的物质,称为抗毒素,这是在血清中发现的第一例抗体。 1938年,Tiselius和Kabat用电泳技术发现,血清中的抗体活性存在于 ? 区,故抗体又称 ? 球蛋白或丙种球蛋白。因而曾称其为丙种球蛋白。现已证明抗体主要存在于 ? 区,有的抗体延至β甚至a区。位于 ? 区的球蛋白也不一定都具有抗体活性。 抗体 Antibody Ab与Ig概念的异同: Ig是结构与化学的概念,包含

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