生物化学第二章,蛋白质构与功能.ppt

（一）氨基酸的分类 氨基酸残基(amino acid residue)：是指氨 基酸在形成肽链时丢失了一分子水，肽链 中的氨基酸分子已不完整 由下丘脑分泌，其功能是促进腺垂体释放促甲状腺素(调节糖代谢) 一、蛋白质的一级结构 定义： 指多肽链中氨基酸的排列顺序 主要的化学键： 肽健，有些蛋白质还包括二硫键 氨基酸序列书写： 以N-末端开始，C-末端结束，依次编1、2、3……… 二、蛋白质的二级结构 定义： 是指蛋白质分子中一段多肽链的局部空间结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及到aa侧链R基团的构象 主要的化学键：氢键 空间结构中肽键的特点： 蛋白质的二级结构类型： （二）β－折叠 2. β－折叠结构特点 (三)β－转角 三、蛋白质的三级结构 四、蛋白质的四级结构 (quaternary structure) 1. 一级结构相似的蛋白质功能相似 胰岛素的一级结构及种属差异 （二）一级结构与功能的关系 胰岛素的一级结构 各种蛋白质的根本差异在于一级结构的不同 负电性很强的原子（如氧或氮）和与氧或氮共价结合的氢原子相互吸引的作用力 肽键中与Ｃ-Ｎ相连的氧原子和氢原子呈反式构型 （反式） （顺式） C N O H C N O H C=N双键为0.127nm 因此，肽键具有部分双键性质，不能自由旋转 肽键中Ｃ－Ｎ键长为0.132nm C—N单键为0.149nm， 肽键的6个原子Cα1 、C、N、O、H、 C α2位于同一平面，构成所谓的肽单元(peptide unit) α－螺旋结构 (α－helix) β－折叠结构 (β－pleated sheet) β-转角 (β－turn) 无规卷曲 (random coil) (一)α－螺旋 由肽键平面盘旋 形成的右手螺旋状构象 1. 概念 2.α-螺旋的结构特征 (1)以肽键平面为单位,以α-碳原子为转折盘旋形成右手螺旋 (2) 每3.6个氨基酸残基 绕成一个螺圈(3600) 螺距为0.54nm 每个氨基酸上升0.15nm 肽键平面与中心轴平行 (3)主链原子构成螺旋的主体,侧链在其外部 (4)肽键的CO和NH 都形成氢键 是稳定螺旋的主要作用力 氢键的方向与中心轴大致平行, 又叫?-片层，由两条或多条几乎完全伸展的肽链平行排列，通过链间的氢键交联而形成的。肽链的主链呈锯齿状折叠构象 在?-折叠中，?-碳原子总是处于折叠的角上，氨基酸的R基团处于折叠的棱角上 1.概念 (１) 相邻肽键平面的夹角为1100 ，呈锯齿状排列； 侧链Ｒ基团交错地分布在片层平面的两侧 (３)由氢键维持稳定。其方向与折叠的长轴接 近垂直 (２) ２～５条肽段平行排列构成，肽段之间可 顺向平行(均从N-C)，也可反向平行 肽链出现1800回折的转角处结构称为β－转角 1.概念 2.结构特征 *第一个残基的C=O与第四个 残基的N-H形成氢键 *常见于球状蛋白质分子表面 (四)无规卷曲 概念 没有确定规律性的肽键构象 常见于球状蛋白质分子中，在其它类型二级结构肽段之间起活节作用，有利于整条肽链盘曲折叠 H2N COOH (五)模体（motif） 在许多蛋白质分子中，可发现二个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象，被称为模体 钙结合蛋白中结合钙离子的模体 锌指结构 （一）定义 整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置，也就是整条肽链所有原子在三维空间的排布位置 主要的化学键： 疏水键、盐键(离子键)、氢键、范德华力 卵溶菌酶的三级结构含有?螺旋、?-折叠、?-转角和无规卷曲四种二级结构 疏水作用示意图 疏水作用 由非极性基团受到水分子排斥相互聚集在一起的作用力 离子键 由异性电荷间的静电吸引形成 氢键 负电性很强的原子（如氧或氮）和与氧或氮共价结合的氢原子相互吸引，这种作用力称为氢键 （二）结构域 指多肽链在二级结构或超二级结构(模体)的基础上形成三级结构的局部折叠区，它是相对独立的紧密球状实体 酵母己糖激酶的三级结构 两个结构域之间有一个裂隙 蛋白质分子由两条或两条以上肽链组成，每条肽链都有完整的三级结构，称为亚基 亚基(subunit) 亚基间的空间排布、亚基间相互作用与接触部位的布局，不包括亚基本身的空间结构 蛋白质的四级结构 亚基间的结合力主要是疏水作用，其次是离子键和氢键 第 三 节 蛋白质结构与功能的关系 The Relation of Structu