动物生物学简答题.docx

动生化简答题α-螺旋的特征是什么？如何以通式表示α-螺旋？答: α-螺旋结构特征：每一圈包含3.6个残基，螺距0.54nm，残基高度0.15nm，螺旋半径。每一个φ角等于-57°，每一个ψ角等于-47°。相邻螺距之间形成链内氢键。即一个胎单位C=O基氧原子与其前的第三肽单位的N-H基氢原子生成一个氢键。氢键的取向与螺轴几乎平行。氢键封闭环本身包含13个原子。α-螺旋构想允许所有的肽键都能参与链内氢键的形成。因此，α-螺旋构象是相当稳定的，是最普遍的螺旋形式。α-螺旋依靠氢键维持。若破坏氢键，则α-螺旋构象遭到破坏，而变成伸展的多肽链。α-螺旋表示为3.613-螺旋。蛋白质β-折叠二级结构的主要特点？答：二条β-折叠股平行排布，彼此以氢键相连，可以构成β-折叠片。β-折叠片又称为β-折叠。为了在相邻主链骨架之间形成最多的氢键，避免相邻侧链间的空间障碍，各主链骨架同时作一定程度的折叠，从而产生一个折叠的片层。其侧链近似垂直相邻两个平面的交线，交替地位于片层的两侧。β-折叠片分为平行β-折叠片和反平行β-折叠片两种类型。参与维持蛋白质空间结构的化学键有哪些？其作用如何？答：参与维持蛋白质空间结构的化学键有：范德华力：参与维持蛋白质分子的三、四级结构。氢键：对维持蛋白质分子的二级结构起主要作用，对维持三四级结构也起到一定的作用。疏水作用力：对维持蛋白质分子的三、四级结构其主要作用。离子键：参与维持蛋白质分子的三、四级结构。配位键：在一些蛋白质分子中参与维持三、四级结构。二硫键：对稳定蛋白质分子的构象起重要作用。胰岛素原与胰岛素在一级结构上有哪些差异？胰岛素原是如何变成有活性的胰岛素？答：从胰岛细胞中合成的胰岛素原是胰岛素的前体。它是一条多肽链，包含84个左右的氨基酸残基（因种属而异）。对胰岛素原与胰岛素的化学结构加以对比，可以看出，胰岛素原和胰岛素的区别就在于：胰岛素原多一个C肽链。通过C肽链将胰岛素的A、B两条肽链首尾相连（B链-C链-A链），便是胰岛素的一条多肽链了。因此，胰岛素原没有生理活性与C肽链有关。如果用胰蛋白酶和羧肽酶从胰岛素原的多肽链上切除C肽链，就可以变成有生理活性的胰岛素了。血红蛋白的氧结合曲线为什么是S形的？此S形曲线有何生理意义？答：血红蛋白分子是寡聚蛋白，在结合氧的过程中，存在着亚基之间的相互作用，即变构效应，因此，其氧结合曲线是S形的。生理意义：在肺部，它有利于脱氧血红蛋白结合更多的氧；在肌肉中，它有利于氧结合血红蛋白分子释放更多的氧，以满足肌肉中生物氧化的需要。为什么用电泳法能将不同蛋白质的混合物分离开来？答：蛋白质分子在直流电场中的迁移率与蛋白质分子本身的大小、形状和净电荷量有关。净电荷量愈大，则迁移率愈大；分子愈大，则迁移率愈小；球状分子的迁移率大于纤维状分子的迁移率。在一定的电泳条件下，不同的蛋白质分子，由于其净电荷量、大小、形状的不同，一般有不同的迁移率，因此，可以采用电泳法将蛋白质分离开来。蛋白质为什么能在水溶液中稳定存在？答：蛋白质大小在胶体溶液的颗粒大小范围之内。绝大多数亲水基团在球蛋白分子的表面上。在水溶液中，能与极性水分子结合，从而使许多水分子在球蛋白分子的周围形成一层水化层9水膜）。由于水膜的分隔作用，使许多球蛋白分子不能相互结合，而以分子的形式，均匀地分布在水溶液中，从而形成亲水胶体溶液，比较稳定。此外，蛋白质分子带有相同的电荷，由于同性相斥，使大分子不能结合成较大的颗粒。上述两个稳定因素是蛋白质分子能够在水溶液中稳定存在。蛋白质分子为什么具有紫外吸收光谱？答：蛋白质之所以能够产生紫外吸收光谱，原因是：多肽链中所有的肽键紫外光区（﹤220nm波长）有很强的光吸收；Trp、Try、和Phe残基，由于其侧链基团含有共轭双键系统，在近紫外区（220~300nm波长），有吸收光的能力。使用酶作催化剂的优缺点?答：优点：高度专一性；高催化效率：条件温和；易调控。缺点：酶易变性失活。在全酶分子中金属离子有何作用？答：在全酶分子中，金属离子可能有下列作用：作为酶活性部位的组成成分，参与催化底物反应；对酶活性所必需的分子构想起稳定作用；在酶与底物分子之间起桥梁作用。辅基与辅酶有何异同？答：不同点：即他们与酶蛋白结合的牢固程度不同。在酶的辅助因子当中把那些与酶蛋白结合比较牢固的，用透析法不易除去的小分子有机化合物，称为辅基；把那些与酶蛋白结合比较松弛的，用透析法可以除去的小分子有机化合物，称为辅酶。相同点：她们都是有机小分子，在酶的催化反应中都起着传递电子、原子和某些化学基团的作用。举出三种维生素，说明其辅酶形式和在酶促反应中的主要作用?答：维生素B族，如维生素B1（硫胺素）、维生素B2（核黄素）、维生素PP（烟酰胺）、维生素B6、叶酸、泛酸等，几乎全部参与辅酶的形成。甚至于有些维生素，如硫辛酸、维生