第六章 节 蛋白质protein.ppt

剪切和蛋白质变性 由振动、捏合、打擦产生的机械剪切可蛋白质的变性 许多蛋白质在激烈搅动时产生变性和沉淀 原因是空气泡的并入和蛋白质分子吸附至气—液界面，界面上的能量高于体相，蛋白质在界面上经受构象变化 构象变化的程度取决于蛋白质的柔性 高柔性的蛋白质易变性 变性后的蛋白质非极性残基定向至气相 辐射和蛋白质变性 紫外线水平足够高时，可以打断二硫交联，从而导致蛋白质构象的改变 其它离子射线能导致蛋白质构象的改变，同时还有氨基酸残基氧化、共价键断裂、离子化、形成蛋白质自由基础、蛋白质的重新结合或聚合反应。 合适条件下，离子辐射不会对食品的营养质量产生明显损害 pH值和蛋白质的变性 等电点时最稳定 在极端pH值时，高净电荷引起的强烈的分子静电推斥力导致蛋白质的肿胀和展开 蛋白质分子展开程度在极端碱性pH值高于极端酸性pH值（内部羟基、巯基、酚羟基离子化，企图暴露于水中，使多肽链展开） pH诱导的蛋白质变性多数是可逆的 不可逆情况：肽键水解、天冬酰胺和谷氨酰胺的脱酰胺、巯基破坏或聚集 几种重要食品蛋白质的等电点 蛋白质 等电点pI 蛋白质 等电点pI 牛肌球蛋白 4～5 κ-酪蛋白B 4.1～4.5 牛肌动蛋白 4～5 大豆球蛋白 4.6 牛胶原 ～9 卵清蛋白 4.6 α s 1-酪蛋白B 5.1 α –乳清蛋白B 5.1 β-酪蛋白A 5.3 β –乳球蛋白A 5.2 有机溶质 尿素、盐酸胍 原理： 尿素与变性蛋白质优先结合，以复合物形式从反应体系中除去（要求高浓度） 疏水性氨基酸残基在尿素溶液中增溶。 尿素可形成氢键，可打断水的氢键结构，使非极性残基打开和增溶 表面活性剂 表面活性剂的作用如同蛋白质疏水区和亲水环境的媒介物，打断了疏水相互作用，导致天然蛋白质的展开 能与变性蛋白质强烈地结合 浓度可以较低 如十二烷基硫（磺）酸钠（SDS），在浓度为3～8mmol/L时，就能使大多数球状蛋白质变性 有机溶剂 大多数有机溶剂被认为是蛋白质的变性剂 与水互溶的有机溶剂，会改变介质（水）的介电常数，从而改变了稳定蛋白质结构的静电力。 非极性溶剂能穿透到蛋白质疏水区，打断疏水相互作用，从而导致蛋白质变性 常见的有机溶剂 乙醇（酒精）、丙酮 促溶盐 盐以两种不同的方式影响蛋白的稳定性 低浓度时，离子通过非特异性的静电相互作用与蛋白质作用 电荷中和，一般稳定了蛋白质的结构 较高浓度时（＞1mol/L) Na2SO4和NaF能促进蛋白质结构的稳定 NaSCN和NaClO4降低蛋白质的水合并与蛋白质强烈地结合，使蛋白质结构稳定性下降 6.4 蛋白质的功能性质 定义：Functionality 在食品加工、保藏、制备和消费期间影响蛋白质在食品体系中的性能的那些蛋白质的物理和化学性质 例如： 焙烤食品与小麦面筋蛋白的黏弹性质和面团形成性质有关 肉类产品的质构与多汁特征主要取决于肌肉蛋白 乳制品的质构性质和凝乳块形成性质取决于酪蛋白胶团独特的胶体结构 蛋糕的结构和一些甜食的搅打起泡性与蛋清蛋白的性质有关 蛋白质功能性质的表现形式 两类分子性质的表现形式： 流体动力学性质： 取决于蛋白质的分子大小、形状、柔性 与蛋白质表面有关的性质 蛋白质分子的表面化学和形貌性质有关 复杂性： 每种蛋白质性质不同，而食品蛋白由多种蛋白质混合而成 许多因素会导致蛋白质在加工过程中变性 食品中含有复杂的其它组分（糖、脂等） 功能性质的分类 蛋白质—水的相互作用（水合性质） 水吸收和保持、湿润性、溶胀性、粘附性、分散性、溶解度、黏度 蛋白质—蛋白质相互作用 沉淀、胶凝、形成其它结构 表面性质 表面张力、乳化作用、蛋白质发泡性等 6.4.1蛋白质的水合性质 干蛋白质 极性位点吸附水分子 多分子层水吸附 液体水凝集 溶 胀 溶剂化分散作用 溶液 溶胀的不溶性颗粒或块状物 aW0.05～0.3 aW0.3～0.7 aW≥0.9 影响蛋白质水合性质的因素 水的总吸收率随蛋白质浓度的增加而增加 水的结合能力：干蛋白粉在90%～95%RH中达到平衡时，每克蛋白质所结合水的克数 构成的氨基酸残基的极性 pH值影响蛋白质分子的解离和净电荷量 在等电点时，水合作用和溶胀最小 pH值为9～10时结合水的能力最强 温度升高结合水的能力下降 低浓度盐可提高蛋白质持水能力 蛋白质吸水量和持水容量 相对湿度法 溶胀法 过量水法 水饱和法 后三种方法可用来测定结合水、不可冻结的水及蛋白质分子间借助于物理作用保持的毛细管水 6.4.2 溶解度（≠水合性质） 蛋白质—蛋白质和蛋白质—溶剂相互作用之间平衡的热力学形式 蛋白质溶解性质的分类 清蛋白：溶于pH6.6的水中 球蛋白：溶于pH7.0的稀盐溶液 谷蛋白：仅溶于pH＞10的碱或pH ＜2的酸溶液 醇溶蛋白：溶于70%的乙醇 影响蛋白质溶