分子生物学7第七章-蛋白质翻译.pptVIP

四、核糖体在翻译中的跳跃式读码 翻译位移：翻译中读码框发生了位移 翻译跳跃：核糖体跳过一大段mRNA后继续翻译 类似于mRNA的剪接，但遗传信息没有被切掉，而是被核糖体忽略掉了。 翻译位移和翻译跳跃都发生在mRNA的特殊部位。但其具体机制不清楚。 (一)、 翻译后加工 典型的情况包括切除N-端甲硫氨酸、信号肽序列和切除部分肽段将无活性的前体转变成活性形式。 一些酶的前体（称为前体酶proenzyme，或酶原zymegen）或无活性的多肽前体（称为前体蛋白，proprotein）只有切除特定的肽段后才能从无活性形式转变成活性形式。 前胰岛素原的加工 蛋白质内含子 蛋白质内含子，其DNA序列与外显子一起转录和翻译，产生一条多肽链，然后从肽链中切除与内含子对应的AA序列，再把与外显子对应的氨基酸序列连接起来，成为有功能的蛋白质。 翻译内含子，mRNA中存在与内含子对应的核苷酸序列，在翻译过程中这一序列被“跳跃”过去，因此产生的多肽链不含有内含子对应的氨基酸序列。 (2)糖基化 真核生物中糖基化修饰很普遍（N型和O型） 糖基化的作用： 糖链与血浆中老蛋白的清除 糖链与精卵识别 卵子表面的糖链可被精子的凝集素受体识别 糖链与血型的决定 。。。 (4)磷酸化 蛋白磷酸化参与代谢调控和信号转导以及蛋白与蛋白之间的相互作用 (6)甲基化 通过甲基转移酶进行 能促进已破坏蛋白的修复或降解 （二）蛋白质合成后的定向转运 被转运到内质网中的多肽多数还要运往它处。经过初步的翻译后修饰，可溶性蛋白和膜结合蛋白被运输到高尔基体，这种运输是经过运输泡进行的。 传统的蛋白质折叠模式有很大的不可解释性： (3)羟基化 位于粗糙内质网上的三种氧化酶负责特定脯氨酸和赖氨酸残基的羟化。 脯氨酰-4-羟化酶 -Gly-x-pro- 脯氨酰-3-羟化酶 -Gly-pro-4-Hyp(羟脯氨酸)- 赖氨酸羟化酶 -Gly-X-lys- (5)亲脂修饰 最常见的亲脂修饰是酰化和异戊二烯化。 蛋白质亲脂修饰后可以改变膜结合能力 (7)二硫键形成 是蛋白质中维持高级结构的一种作用力 1.多肽的两种转运机制： （1）翻译转运同步机制 分泌蛋白、质膜蛋白、溶酶体蛋白、内质网和高尔基体滞留蛋白等。 首先在游离核糖体上合成含信号肽的部分肽段后就结合到内质网上，然后边合成边进入内质网腔，经初步加工和修饰后，部分多肽以芽泡形式被运往高尔基体，再经进一步的加工和修饰后被运往质膜、溶酶体或被分泌到胞外。 （2）翻译后转运机制 叶绿体蛋白和线粒体蛋白。 在细胞质游离核糖体上被完全合成后通过新生肽的信号序 列（引导肽Leader peptide）直接运往目的地并被加工。 1、涉及信号肽的翻译转运同步机制 信号肽是Gunter Blobel1975年提出的，用以解释多肽向内质网的跨膜转运。 含信号肽的多肽进入内质网的过程： 当包含信号肽的多肽被合成一部分时，信号肽识别颗粒（signal recognition particle）就识别信号肽并结合到核糖体上，翻译暂时停止，SRP与内质网膜上的受体（停泊蛋白，docking protein）结合，核糖体与内质网上核糖体受体结合，SRP离开，延伸的肽链通过内质网上的肽移位装置（translocon）进入内质网，信号肽被切除。 （1）越膜过程： a、S.S. (signal sequence)被信号识别颗粒识别 SRP：核蛋白 7SL RNA和6种蛋白 结合核糖体的SRP遇到内质网上的受体时不再阻止核 糖体翻译 停泊/坞蛋白（ docking protein ）、核糖体受体 c、信号肽引导新生肽进入肽移位装置，随之S.S.被切除