第一讲核酸蛋白酶的结构与功能第三章酶.ppt

酶的结构与功能 Structure and Function of Enzyme;酶(enzyme)： 生物体活细胞产生的具有催化作用的蛋白质，又称为生物催化剂。 核酶(ribozyme)： 具有催化作用的核酸。;酶的存在形式：;一、酶的分子组成;辅酶(coenzyme)： 与酶蛋白结合疏松，可以用透析或超滤方法除去的辅助因子； 辅基(prosthetic group)： 与酶蛋白结合紧密，不易用透析或超滤方法除去的辅助因子。;金属离子作为辅助因子的作用：;二、酶的活性中心;;;一、酶促反应的特点 高度不稳定性 具高度的催化效率 具高度特异性（专一性） 酶活力的可调节性 ;酶促反应高效性机制：有效降低活化能;特异性：酶对底物的选择性 类型：绝对特异性 相对特异性 立体异构的特异性;二、酶促反应的机制 酶作用特异性的机制——诱导契合学说 ; 底物浓度[S] 酶的浓度[E] 温度（T） pH值 激活剂（A） 抑制剂（I）;一、底物浓度对反应速度的影响;低;1.米－曼氏方程式;1. ? = 1/2 Vm， Km = [S]，Km单位：mol/L 2.Km 可以近似地代表E与S的亲和力 （Km越小,E与S亲和力越大；反之，亲和力越小。） 3.Km是酶的特征性常数;3.Km值和Vm值的求法 双倒数作图法（林－贝氏作图法）;二、酶浓度对反应速度的影响;T对酶产生双重影响（T↑） ①使分子碰撞↑→V↑ ②使酶变性→V↓ T较低时， T↑， ① ② ，V↑， T较高时， T↑， ② ① ，V↓。 ;最适温度：使V达到最大时的反应温度;最适pH——酶促反应速度达到最大时的溶液的pH;激活剂——能使酶活性提高的物质 Mg2+－ATP对己糖激酶 Cl- －对唾液淀粉酶 必需激活剂（无活性变为有活性 ） 非必需激活剂（酶活性提高）; 抑制剂（inhibitor）： 使酶活性降低而又不使酶变性的物质 ;巯基酶抑制剂;（一）不可逆抑制作用; 巯基酶：以巯基（-SH）为必需基团的酶 抑制剂：重金属离子Ag+、Hg2+、砷剂等 解除重金属离子中毒的常用物质：二巯基丙醇;巯基酶的失活与复活; 2. 丝氨酸酶抑制剂;胆碱酯酶的失活与复活;乙酰胆碱 + H2O;概念：抑制剂与酶非共价结合，可用透析、 超滤等方法除去而恢复酶活性。 类型：竞争性抑制作用 非竞争性抑制作用 反竞争性抑制作用;1.竞争性抑制;S;竞争性抑制特点：;竞争性抑制作用举例：;COOH;SN抑制敏感细菌的生长、繁殖; 抑制剂与活性中心以外的必需基团相结合，使酶的构象改变而失去活性，称为非竞争性抑制作用。;S;（1）底物和抑制剂结构不相似 （2）底物和抑制剂可同时与酶的不同部位相结合 （3）抑制程度只取决于[I] （4）增加[S]不能去除抑制作用 （5）Km值不变，Vmax值降低 ; 这类抑制剂只可与ES复合物结合,不能与 E直接结合,主要抑制催化功能, 不影响底物结合位点. ;各种可逆性抑制作用的比较 ;第四节 酶的调节 ;体内代谢途径的调节——酶（关键酶）的调节（结构 、含量） 1.对酶结构的调节（快速调节） 包括别构调节和化学修饰调节。 2.对酶含量的调节（迟缓调节） 通过基因表达调控来影响酶蛋白合成。 ;A B C D; 某些小分子物质与酶分子活性中心以外的某一部位特异结合，引起酶蛋白空间构象变化，从而改变酶的活性，又称变构调节。;E;别构抑制与别构激活;2. 别构调节的机制;1. 概念: 酶蛋白肽链上某些氨基酸残基可在另一种酶的催化下发生化学修饰，共价结合或脱??某些化学基团从而改变酶活性。 ;2.共价修饰类型：;Thr Ser Tyr;3.酶促化学修饰调节的特点及生理意义;1.酶蛋白合成的诱导与阻遏 诱导剂、诱导作用 阻遏剂、阻遏作用 2. 酶降解的调控;酶原(zymogen)：无活性的酶前身 酶原激活:酶原转化为有活性的酶的过程 举例：胰蛋白酶原的激活;Lys;;酶原激活的实质：活性中心的形成或暴露的过程 意义：（1）避免细胞的自身的消化 （2）保证酶在特定部位或环境发挥作用 （3）可视为酶的储存形式;概念: 催化相同的化学反应，但酶的分子的组