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执业兽医资格考试生化知识点第一单元 蛋白质必需氨基酸：甲硫氨酸、赖氨酸、亮氨酸、缬氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、苏氨酸（贾乃亮携一本书）。支链氨基酸：亮氨酸、异亮氨酸、缬氨酸。除甘氨酸外，均为L-氨基酸，脯氨酸为L-亚氨基酸。蛋白质中非共价键作用：氢键、范德华力、离子键、疏水作用。共价键的作用：肽腱、二硫键。蛋白质变性特点：空间结构变化，一级结构不变（肽腱不断裂）。变构蛋白与变构剂之间的动力学关系为典型的“S”型曲线。两性解离与等电点“蛋白质分子所带正负电荷相等时溶液的PH值称为蛋白质的等电点（pl） PHPl氨基酸带正电荷，向负极移动 PHpl氨基酸带负电荷，向正极移动蛋白质的紫外吸收：蛋白质分子中的色氨酸，酪氨酸和苯丙氨酸对紫外光有吸收，色氨酸吸收能力最强，最大吸收峰为280nm盐析法：蛋白质水溶液中，加入高浓度中性盐，使蛋白质发生沉淀为盐析法透析法：利用蛋白质不能透过半透膜，无机盐等小分子化合物能自由透过半透膜，达到分离的方法为透析。【常用来为蛋白质脱盐】蛋白质沉淀：有机溶剂：乙醇、丙酮生物碱制剂：包括苦味酸、三氯醋酸、乌酸、单宁酸等，可除血浆中的蛋白质重金属盐：如醋酸铅、硫酸铜等，可解临床重金属盐中毒。蛋白质呈色反应：反应颜色双缩脲紫红色酚类蓝色考马斯亮蓝蓝色茚三酮蓝紫色2,4-二硝基氟苯黄色第二单元 生物膜1生物膜组成膜脂：磷脂（甘油磷脂为主），少量糖脂和胆固醇。膜蛋白：膜生物功能的主要体现者。膜糖：膜上含有少量与蛋白质或脂质结合的寡糖，参与细胞的相互识别和通讯。2生物膜特点：运动性、流动性相变温度（Tc）：脂肪酸烃链越不饱和、越短，相变温度越低，流动性越好。对膜的流动性和相变温度具有调节功能：胆固醇第三单元 酶1 国际酶学委员会（IEC）酶分类法，将酶分为六大类：氧化还原酶类、转移酶类、水解酶类、裂合酶类、异构酶类、合成酶类2 酶的特点：极高的催化效率、高度的底物专一性、催化活性可以调节、不稳定性。3 根据酶化学组成的不同分为：单纯酶、结合酶（全酶）结合酶：酶蛋白+辅助因子辅助因子：包括辅酶、辅基辅酶：与酶蛋白疏松结合的低分子有机化合物，可以用透析和超滤方法除去。包括：NAD、NADP、CoA等辅基：与酶蛋白牢固结合的低分子有机化合物，可以用透析和超滤方法除去。包括：FMN、FAD、生物素等。4 影响酶促反应的因素：① 底物浓度 ② 酶浓度 ③ 温度 ④ pH ⑤ 抑制剂 ⑥ 激活剂5 米氏方程及米氏常数：ν= Vmax[S]/(Km+[S])。Vmax：最大反应速度Km：米氏常数，等于酶促反应速度达最大值一半时的底物浓度Km可以反映酶与底物亲和力的大小，即Km值越小，则酶与底物的亲和力越大；反之，则越小。6?动物酶一般最适温度35~40℃。大多数最适PH为中性，胃蛋白酶最适PH为1.8，胰蛋白酶最适PH为8。7 有机磷农药：不可逆抑制作用，特异性的与胆碱酯酶活性中心的丝氨酸结合，使酶失活。第四单元 糖代谢1 糖类的生理功用：① 氧化供能② 生物膜成分③核酸成分2血糖的主要来源有：消化吸收的葡萄糖、肝脏的糖异生作用、肝糖原的分解血糖的主要去路有：氧化分解供能、合成糖原（肝、肌、肾）、转变为脂肪或氨基酸、转变为其他糖类物质。3 葡萄糖?非反刍动物：主要为淀粉在消化道水解为葡萄糖。反刍动物：丙酸异生成葡萄糖。4?糖的无氧酵解：?产物：乳酸，经生成2ATP进行部位：全部反应过程在胞液关键酶:?己糖激酶、6-磷酸果糖激酶、丙酮酸激酶5?糖的有氧氧化：产物：水、二氧化碳、30/32ATP进行部位：第一阶段同无氧在胞液，第二、三阶段在线粒体。第一阶段：同无氧氧化第二价段：丙酮酸?～（NADH+H+）+乙酰CoA关键酶：丙酮酸脱氢酶系，六种辅助因子为NAD+、FAD、CoA、TPP、硫辛酸、Mg2+。?第三阶段：?三羧酸循环6 三羧酸循环：三羧酸循环是糖、脂肪、氨基酸及其他有机物质代谢和联系枢纽。三羧酸循环是三大物质分解代谢的共同归宿，乙酰CoA不仅是糖有氧分解的产物，同时也是脂肪和氨基酸代谢的产物，因此三羧酸循环是三大营养物质的最终代谢通路。据估计，动物体内大约2/3的有机物通过三羧酸循环被分解，三羧酸循环成为各种分解代谢的共同归宿。葡萄糖和脂肪酸分解进行三羧酸循环的共同中间代谢产物是乙酰CoA。7 磷酸戊糖途径反应部位：胞液??关键酶：6-磷酸葡萄糖脱氢酶。8 葡萄糖异生异生为糖的物质：乳酸、氨基酸、甘油等主要发生于：主要在肝，肾中也能进行（肝是糖原异生的主要器官）关键酶：葡萄糖-6-磷酸酶、果糖1,6-二磷酸酶、 丙酮酸羧化酶、磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶9 葡萄糖异生生理意义：① 在饥饿情况下维持血糖浓度的相对恒定② 回收乳酸分子中的能量③对满足大脑和神经系统、胎儿等的葡萄糖需求有重要意义。10 乳酸循环：葡萄糖在肌肉组织中经