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第八章 蛋白质降解与氨基酸代谢
一、 蛋白质消化、降解及氮平衡
1、 蛋白质消化吸收
哺乳动物的胃、小肠中含有胃蛋白酶、胰蛋白酶、胰凝乳蛋白酶、羧肽酶、氨肽酶、弹性蛋白酶。经上述酶的作用,蛋白质水解成游离氨基酸,在小肠被吸收。肠粘膜细胞还可吸收二肽或三肽,吸收作用在小肠的近端较强,因此肽的吸收先于游离氨基酸。
2、 蛋白质的降解
人及动物体内蛋白质处于不断降解和合成的动态平衡。成人每天有总体蛋白的1%~2%被降解、更新。不同蛋白的半寿期差异很大,人血浆蛋白质的t1/2约10天,肝脏的t1/2约1~8天,结缔组织蛋白的t1/2约180天,许多关键性的调节酶的t1/2 均很短。
真核细胞中蛋白质的降解有两条途径:
一条是不依赖ATP的途径,在溶酶体中进行,主要降解外源蛋白、膜蛋白及长寿命的细胞内蛋白。另一条是依赖ATP和泛素的途径,在胞质中进行,主要降解异常蛋白和短寿命蛋白,此途径在不含溶酶体的红细胞中尤为重要。
泛素是一种8.5KD(76a.a.残基)的小分子蛋白质,普遍存在于真核细胞内。一级结构高度保守,酵母与人只相差3个a.a残基,它能与被降解的蛋白质共价结合,使后者活化,然后被蛋白酶降解。
3、 氨基酸代谢库
食物蛋白中,经消化而被吸收的氨基酸(外源性a.a)与体内组织蛋白降解产生的氨基酸(内源性a.a)混在一起,分布于体内各处,参与代谢,称为氨基酸代谢库。
氨基酸代谢库以游离a.a总量计算。肌肉中a.a占代谢库的50%以上。肝脏中a.a占代谢库的10%。肾中a.a占代谢库的4%。血浆中a.a占代谢库的1~6%。
肝、肾体积小,它们所含的a.a浓度很高,血浆a.a是体内各组织之间a.a转运的主要形式。
4、 氮平衡
食物中的含氮物质,绝大部分是蛋白质,非蛋白质的含氮物质含量很少,可以忽略不计。
氮总平衡:机体摄入的氮量和排出量,在正常情况下处于平衡状态。即,摄入氮=排出氮。
氮正平衡:摄入氮>排出氮,部分摄入的氮用于合成体内蛋白质,儿童、孕妇。
氮负平衡:摄入氮<排出氮。饥锇、疾病、衰老。
二、 氨基酸分解代谢
氨基酸的分解代谢主要在肝脏中进行。氨基酸的分解代谢分一般分解代谢和个别氨基酸分解代谢。一般分解代谢分为脱氨基和脱羧基作用。
氨基酸的分解代谢一般是先脱去氨基,形成的碳骨架可以被氧化成CO2和H2O,产生ATP ,也可以为糖、脂肪酸的合成提供碳架。
1、 脱氨基作用
在动物中主要在肝脏中进行
1) 氧化脱氨基
第一步,脱氢,生成亚胺。第二步,水解。
生成的H2O2有毒,在过氧化氢酶催化下,生成H2O+O2↑,解除对细胞的毒害。
催化氧化脱氨基反应的酶(氨基酸氧化酶)
(1)、 L—氨基酸氧化酶
有两类辅酶,E—FMN, E—FAD(人和动物)
对下列a.a不起作用:Gly、β-羟氨酸(Ser、 Thr)、二羧a.a( Glu、 Asp)、二氨a.a (Lys、 Arg)真核生物中,真正起作用的不是L-a.a氧化酶,而是谷氨酸脱氢酶。
(2)、 D-氨基酸氧化酶 E-FAD
有些细菌、霉菌和动物肝、肾细胞中有此酶,可催化D-a.a脱氨。
(3)、 Gly氧化酶 E-FAD
使Gly脱氨生成乙醛酸。
(4)、 D-Asp氧化酶 E-FAD
E-FAD 兔肾中有D-Asp氧化酶,D-Asp脱氨,生成草酰乙酸。
(5)、 L-Glu脱氢酶 E-NAD+ E-NADP+
真核细胞的Glu脱氢酶,大部分存在于线粒体基质中,是一种不需O2的脱氢酶。
此酶是能使a.a直接脱去氨基的活力最强的酶,是一个结构很复杂的别构酶。在动、植、微生物体内都有。ATP、GTP、NADH可抑制此酶活性。ADP、GDP及某些a.a可激活此酶活性。因此当ATP、GTP不足时,Glu的氧化脱氨会加速进行,有利于a.a分解供能(动物体内有10%的能量来自a.a氧化)。
2) 非氧化脱氨基作用(大多数在微生物的中进行)
①还原脱氨基;②水解脱氨基;③脱水脱氨基;④脱巯基脱氨基;⑤氧化-还原脱氨基两个氨基酸互相发生氧化还原反应,生成有机酸、酮酸、氨;
⑥脱酰胺基作用:
谷胺酰胺酶:谷胺酰胺 + H2O → 谷氨酸 + NH3
天冬酰胺酶:天冬酰胺 + H2O → 天冬氨酸 + NH3
谷胺酰胺酶、天冬酰胺酶广泛存在于动植物和微生物中
3) 转氨基作用
转氨作用是a.a脱氨的重要方式,除Gly、Lys、Thr、Pro外,a.a都能参与转氨基作用。
转氨基作用由转氨酶催化,辅酶是维生素B6(磷酸吡哆醛、磷酸吡哆胺)。转氨酶在真核细胞的胞质、线粒体中都存在。
转氨基作用:是α-氨基酸和α-酮酸之间氨基转移作用,结果是原来的a.a生成相应的酮酸,而原来的酮酸生成相应的氨基酸。
不同的转氨酶催化不同的转氨反应。
大多数转氨酶,优先利用α-
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