生物化学问题集锦剖析.doc

生物化学问题集锦 2010-01-08 1.酶为什么具有催化功能？酶可以降低反应的活化能，使反应速度加快，降低活化能的因素有：（1）酶与底物的相互诱导结合产生结合能，包括反应物的商减少效应、脱溶剂效应、电子云的定向重排效应、酶对过渡态的稳定效应；（2）活性中心特殊基团的催化作用包括酸碱催化、共键催化、金属离子催化等为什么糜蛋白酶（Chymotrypsin）属于丝氨酸蛋白水解酶家族？你还知道那些丝氨酸蛋白水解酶以及蛋白水解酶家族？糜蛋白酶活性中心的Ser残基在蛋白质水解反应中起重要的催化作用——酸催化和共价催化其它丝氨酸蛋白酶如：trypsin （胰蛋白酶）， elastase （弹性蛋白酶），subtilisin （枯草杆菌蛋白酶，thrombin（凝血酶），plasmin（血纤维蛋白溶酶）等其它蛋白水解酶家族：天冬氨酸（Asp）蛋白水解酶家族，光氨酸（Cys）蛋白水解酶家族，金属蛋白水解酶家族等酶为什么具有最适催化温度和pH值？最适温度：温度的升高可以使任何化学反应的速度加快；过高的温度会使酶的构象变化，使酶的催化能力降低，矛盾双方的调和使酶有一个最佳的催化温度。 最适pH值：酶的酸碱或共价催化需要催化基团处于质子化或脱质子化状态，对pH有依赖性；同时pH的变化对稳定酶构象的相互作用，特别是静电相互作用有较大影响。上述因素的综合，会使酶有一个最佳的催化pH值。 糜蛋白酶的催化动力学曲线与肌红蛋白的氧合曲线类似；天冬氨酸转氨甲酰酶（ATCase）是一个变构酶，它的催化动力学曲线是否与血红蛋白的氧合曲线类似，为什么？答：类似理由：ATCase和血红蛋白都属于寡聚体变构（别构）蛋白，它们包含多个与底物/效应物结合位点某一结合位点与底物/效应物的结合通过构象变化会影响（加强或减弱）到其它位点与底物/效应物的结合（变构效应）它们的催化或结合动力学不遵从Michaelis-Menten方程（双曲线），一般为S形曲线。 糜蛋白酶的一级结构及其激活过程如图所示，这个激活顺序能否颠倒？给出理由答：不能颠倒。理由：可能糜蛋白酶原上只暴露有胰蛋白酶的切割位点（水解），而糜蛋白酶的切割位点尚未暴露；当胰蛋白酶对糜蛋白酶原进行切割后，结构会发生调整变化，才暴露出糜蛋白酶（-Chymotrypsin, ?-Chymotrypsin）的切割位点。 对于人工酶（如环糊精）、核酶（RNA）、抗体酶、同工酶、以及具有催化功能的脂类分子集合体等具有明显区别的概念或对象，你能用什么基本原理将他们统一在“催化”的旗帜下？给出理由答：用酶的催化机理来统一。理由：这些对象虽然属于不同物质类别或分子整体结构大不相同，但他们一定有能与他们各自的底物相结合的活性中心，通过各种效应（参见答1）来完成催化功能，因此，酶不一定是蛋白质，只要是能提供执行催化机理的有序基团集合（即活性中心）的物质（分子）结构，就具有酶的功能。生物膜有哪些功能？答：(1) 形成边界，使细胞与环境隔离；(2) 使细胞的内结构分化，形成不同的功能分区；(3) 执行物质跨膜运输；(4) 执行对环境的信号转导；(5) 细胞和细胞的直接通讯。膜蛋白有哪些存在方式？答：膜蛋白包括整合（跨膜）膜蛋白和外周膜蛋白。跨膜蛋白包括span?-helix和-barrel两种形式；外周蛋白与膜结合的方式有lipid linked，lipid bound，span-protein bound 列举细胞膜的物质运输方式并分类通道和泵的区别是什么？它们的工作是如何相关的？举例说明答：区别：通道为被动运输，泵为主动运输；通道没有饱和性，泵有类似于酶与底物结合的饱和性。 离子梯度。例如，细胞膜内K离子浓度大大高于膜外，而Na离子浓度正好与此相反，K离子通道和Na离子通道的开关产生静息电位和动作电位，使K离子和Na离子浓度梯度趋于消失，而Na-K泵则逆着浓度梯度使K离子运入膜内，Na离子运出膜外，维持膜两侧的K离子和Na离子浓度梯度答：Specificity，amplification，Desensitization/Adaptation，Integration答：Ligand 同G蛋白偶联受体结合，G蛋白磷酸化，GDP变为GTP1分,α同βγ亚基分离，结合下游蛋白，发挥信号传导作用1分；当α亚基脱磷酸化，GTP重新替换为GDP1分， α同βγ亚基重新结合，恢复循环初始状态1分答：基本要素：受体，G蛋白，产生第二信使的酶，第二信使及相应下游蛋白途径及机制：以PKA途径为例：Ligand 同G蛋白偶联受体结合，G蛋白磷酸化，GDP变为GTP,α同βγ亚基分离，结合位于细胞膜上的腺苷酸环化酶（AC），活化后的AC催化AMP环化为CAMP，第二信使CAMP再活化PKC等蛋白激酶，进一步激活下游的信号传导途径，最终达到把信息传递给细胞质的目的蛋