第章 蛋白质结构与功能.pptVIP

医用生物化学 童坦君主编 What is biochemistry in medicine? 生命的基本单位是什么？ 生命的基本特征是什么？ 生物化学是介于生物与化学之间的边缘学科，是利用化学的理论和方法研究生物的一门学科，其任务是阐述构成生物体的基本物质（生物大分子——糖类、脂类、蛋白质、核酸）的结构、性质及其在生命活动（如生长、生殖、代谢、运动等）过程中的变化规律（物质代谢和能量代谢）。 基本内容 生物大分子的结构与功能 物质代谢 遗传分子生物学 专题生化 蛋白质的结构与功能 Yingzi Kang Ph.D Dept. of Biochemistry, Tianjin Medical University 本章教学纲要 在熟记蛋白质生理功能的基础上，理解蛋白质是生命活动的物质基础。 熟记蛋白质的元素组成特点及多肽链的基本组成单位（L-a-氨基酸）；掌握20种氨基酸的缩写、结构及主要特点。 能准确描述肽键、多肽链、蛋白质一级结构、高级结构。 掌握蛋白质结构与功能的关系。 熟习蛋白质重要的理化性质及有关的基本概念，理解蛋白质的性质及医学的关系。 结合蛋白质的性质，熟悉蛋白质分离纯化及测定方法的原理及应用。 本章基本要求 重点掌握蛋白质的分子组成、分子结构，蛋白质结构与功能的关系（第二、三、四节）。 熟悉蛋白质在生命活动中的重要性，蛋白质的理化性质及分离纯化（第一、五节）。 了解蛋白质一级结构测定方法（第六节）。 概述 蛋白质（protein）普遍存在于生物界，是生物体的基本组成成分之一，也是生物中含量最丰富的生物大分子（biomacromolecule）。它约占人体固体成分的45%，在细胞中可达细胞干重的70%以上。蛋白质分布广泛、种类繁多、结构和功能复杂，承担着完成生物体内各种生理功能的任务。 蛋白质 是由许多不同的α-氨基酸按一定的序列通过酰胺键（肽键）缩合而成的，具有较稳定的构象并具有一定生物功能的大分子 蛋白质的生物学功能 酶、抗体、大部分凝血因子、多肽激素、转运蛋白、收缩蛋白、基因调控蛋白等都是蛋白质，但结构与功能截然不同。它们在物质代谢、机体防御、血液凝固、肌肉收缩、细胞信号转导、个体生长发育、组织修复等方面发挥着不可替代的重要作用。蛋白质可谓是生命活动的物质基础，没有蛋白质就没有生命活动。 蛋白质组 1995年，Macquarie大学的Winkins和Williams首先提出蛋白质组的概念。 细胞或组织或机体在特定的时间和空间上所表达的所有蛋白质称为蛋白质组(proteome)。 以蛋白质组为研究对象,在整体水平上研究蛋白质的组成与调控活动规律的学科称为蛋白质组学(proteomics)。 蛋白质的分子组成---元素 主要元素组成为 C（50-55%） H（6-8%） O（20-23%） N（15-18%） S（0-4%） 含氮量恒定在16%左右，成为计算蛋白质含量的基础---凯氏（Kjadehl）定氮法的理论基础 样品蛋白含量（%）=含N 克数 x 6.25 x 100 蛋白质的基本结构单位---氨基酸 围绕着α不对称碳原子有四个不同的功能基团： 氨基 羧基 侧链R 氢原子 氨基酸的旋光异构体 由于α碳原子是个不对称碳原子，因而除甘氨酸外，其它氨基酸都具有旋光异构体（ optical isomerism） 以甘油醛为参照物 氨基酸的分类 根据R的化学结构 （1）脂肪族氨基酸：1）疏水性：Gly、Ala、Val、Leu、Ile、Met、Cys；2）极性：Arg、Lys、Asp、Glu、Asn、Gln、Ser、Thr （2）芳香族氨基酸：Phe、Tyr （3）杂环氨基酸：Trp、His （4）杂环亚氨基酸：Pro 根据R的极性 （1）极性氨基酸：1）不带电：Ser、Thr、Asn、Gln、Tyr、Cys；2）带正电：His、Lys、Arg；3）带负电：Asp、Glu （2）非极性氨基酸：Gly、Ala、Val、Leu、Ile、Phe、Met、Pro、Trp 氨基酸的理化性质 两性解离及等电点 紫外吸收 茚三酮显色反应 其他显色反应 荧光胺 丹磺酰氯 丹伯磺酰氯 1氟2，4二硝基苯 两性游离及等点电 由于所有氨基酸都含有碱性的α-氨基和酸性的α-羧基，可在酸性溶液中与H+结合呈带有正电荷的阳离子（--NH3+），也可在碱性溶液中与OH-结合，失去H+变成带负电荷的阴离子（--COO-），因此氨基酸是一种两性电解质，具有两性游离的特性。其解离方式取决于所处溶液的pH。在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，所带净电荷为零，呈电中性，此时溶液的pH称为该氨基酸的等点电（isoelectric point, pI）。 两性电解质、两性游离、兼性离子、等电点 氨基酸的两性游离