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森 保 作 业（全） 第1第2章（含生物膜） 1.糖、脂和蛋白质的共性的功能 2.糖、脂最主要功能的区别 3．淀粉和糖原区别 5．多糖的分支点（是在α-1，6糖苷键处分支） 6. 生物膜液态性的主要原因（FA的不饱和性） 7．亚麻酸和亚油酸是人和动物的（ 必需 ）FA。 8．生物膜的液态性的主要原因是什么？生物膜的液态性有什么意义（蛋白质能变构等作用）？为什么生物膜中的磷脂分子能形成脂质双层（两亲性）？ 第3章 1. 能形成二硫键的氨基酸、最小的无旋光性的氨基酸、亚氨基酸、芳香族能引起紫外吸收的氨基酸（酪、苯丙、色氨酸）。羟基是氨基酸的极性亲水基团。两种酸性氨基酸与两种酰胺的关系。（氨基酸最长C链为6C，分支氨基酸不能合成） 2．写出氨基酸的结构通式，并写出酸性、碱性、含硫和酰胺氨基酸的结构式，并写出它们的三字母代号。 3．氨基酸含有两性可解离的基团（a-氨基、a-羧基、可解离的侧链基团），有两性解离和等电点。 4．等电点的概念，中性氨基酸的pI计算公式？酸性或碱性氨基酸pI计算是取兼性离子两边的PK的平均值。 蛋白质在pI时有什么特征（溶解度、电荷、电泳？…）pI有什么实践意义（等电点沉淀分离、电泳偏离等电点、离子交换等…）？ 氨基酸或蛋白质在其等电点的溶液中带电的情况如何？如果再分别加酸、加碱，它们的分子表面所带的净电荷会发生什么变化？电泳行为？点样放在哪一端？ 5. 氨基酸的反应： *①氨基酸与茚三酮有什么颜色反应？肽和蛋白质有吗？ *②桑格（Sanger）反应的试剂是什么（FDNB中文名称）？它和氨基酸的什么部位反应（氨基）颜色？ ③PITC反应 ④荧光剂反应 6．蛋白质的紫外吸性质是蛋白质中的（ ）氨基酸决定的。（核酸是碱基决定的） 7. 构成蛋白质的20种基本氨基酸、标准氨基酸都是a-氨基酸，是L-型的。氨基酸的R基（侧链部分）不同。 8. 氨基酸大多根据R基的极性不同分类（还有必需、非必需之分），R基的亲水、疏水性影响氨基酸的溶解性。…. 9. 基本氨基酸的功能：蛋白质和肽的构件分子、细胞的燃料分子、生理活性物质（谷氨酸为神经递质等）。 10.来自基本氨基酸的修饰氨基酸（是在蛋白质合成后在酶的催化下侧链修饰的产物，例子？）。还有来自基本氨基酸的代谢中间物。 11.氨基酸混合物分离的基本方法（基本原理要点） ①分配层析：物质在互不相溶的两个相——固定相和流动相中进行不断地分配，性质不同，亲和力不同分配不同，层析迁移的距离不同将混合物分开 12.氨基酸和大多生物分子无色，氨基酸熔点高，氨基酸有甜味、苦味、鲜味的；能溶于稀酸、稀碱，但不溶于有机溶剂 第4章 1.蛋白质的结构层次？什么是蛋白质的一级结构（决定高级结构） 镰刀型贫血病是血红蛋白分子的（ ）级结构的错误导致的。 2．GSH是什么物质（还原型谷胱甘肽）？它有什么重要作用（还原剂、保护剂）？谷胱甘肽中的重要的还原基团是（ ）。 3．蛋白质的主要颜色反应是（ ）反应。 4．蛋白质变性破坏的是高级级结构N端、C端；氨基酸顺序测定的一般步骤； 9.的物理化学性质；谷胱甘肽等天然存在的重要的活性肽及功能（如激素）； 第5章 1．蛋白质级结构蛋白质二级结构的主要种类有那些？蛋白质的 第6章 1．镰刀型贫血病的病因是什么？ 2．．述蛋白质结构与功能的关系Pr含量测定方法有哪些？ 3.蛋白质的分子大小与形状； 第8章 酶不仅能催化代谢，还能（ 调节 ）代谢。 1．什么是全酶、辅酶、辅基？辅酶、辅基的作用？ 2．酶的化学本质、功能（催化、调节—如别构酶）？ 3．酶的催化特点？ 4．什么是核酶（测验题核酶的本质）？ 5．酶的分离纯化应注意什么（条件要温和，轻缓，低温）？ 第9章 1．试述影响酶促反应V主要因素有哪些？任举两例详细说明，并绘制出影响的动力学曲线。 2．写出米氏方程式。解释米氏常数Km值的含义及其意义。 3．底物的浓度越大、反应V越大是吗？为什么？ 4．Km值越大、说明酶与底物越不容易结合（ ） 5．高温一定引起酶热变性（ ）？（多高？时间？） 6．竞争性抑制作用可通过增加底物浓度的方法来解除（ √ ） 第10章 1．酶的活性中心、别构酶、效应物（别构剂）？ 2.．别构酶具有（ 调节 ）代谢的功能。 3.．影响酶催化效率的因素？简要说明。 4.．酶原及酶原激活（酶需要经过激活才有活性？） （ ）。 5.. 试述酶作用机理 维生素与辅酶的关系（掌握主要的几类）。 维生素是怎样分类的？各类维生素包括哪些？ 写出NAD+、NADP+和FAD、FMN（氧化型、还原型）代表什么？含有哪种维生素？它们作用部位的作用机理。 FAD是黄素脱氢酶的辅酶（ ）？