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2015-09-11 发布于重庆
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mIL4SA双功能融合蛋白的制备和活性测定.pdf

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ofBiochemicalPharmaceutics2010年第3l卷第2期 90 中国生化药物杂志ChineseJournal mIL．4．SA双功能融合蛋白的制备和活性测定张振，法萍萍，李金龙，胡志明，高基民 (南方医科大学生物技术学院生物治疗研究所，广东广州510515) 蛋白采用镍金属螯合(Ni．NTA)色谱柱纯化、透析复性。MTY法检测融合蛋白对C57小鼠胸腺细胞的增殖作用，流杆菌中实现高效表达，表达量迭茵体总蛋白质的35％，纯化后的InIL舡SA融合蛋白纯度达95％，并具有双重活性， (表面锚定修饰效率96．69％)。结论研制的mlL-4-SA融合蛋白具有双重活性，可为研制表面修饰的新型肿瘤细胞疫苗提供基础。关键词：鼠白介素4；链亲和素；融合蛋白中图分类号：It392文献标识码：A 文章编号：1005一1678(2010)02．0090-04 and ofmIL·-4--SAfusion bioactivityassay protein Preparation ZHANGZhen，FA Ji—min Ping—ping，LIJin-long，HUZhi—ruing，GAO (Institute Medical 510515，China) ofBiotherapy，SouthernUniversity，Guangzhou To lnouse fusion Abstract：Purposepreparestreptavidin·tagged andto onits mlL-4 W88clonedRT-PCRandclonedinto gene by protein study bioactivity．Methods，11le vectorto mlL-4一SAfusion W88 inBL21 pET21 getmIL-4-SA-pET21expressionplasmid．The proteinexpressed (DE3)hostbacteriaand theNi—NTA andrefoldeddilutionand purifiedthrough affinitychromatographyby WaS effectofraiL-4·SAfusion onmouse evaluatedMTY．Flow dialysis．’11Ie protein thymocytesproliferation by WaS todetectthemlL-4-SAfusion onthe B16F10tumor cytometricanalysisperformed protein biotinylated The vectorWag8uccessfulconstructedandtheraiL-4．SAfusion was cells．Results raiL-4．SA．pET